Erinevused:

1. Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus on suurem kui anorgaaniliste katalüsaatorite poolt katalüüsitavatel.

2. Ensüümidel on kõrge substraadi spetsiifilisus.

3. Ensüümid on oma keemilise olemuse poolest valgud, katalüsaatorid anorgaanilised.

4. Ensüümid alluvad regulatsioonile (seal on ensüümi aktivaatorid ja inhibiitorid), anorgaanilised katalüsaatorid töötavad reguleerimatult.

5. Ensüümidel on konformatsiooniline labiilsus – võime oma struktuuri veidi muuta, kuna purunevad ja tekivad uued nõrgad sidemed.

6. Ensümaatilised reaktsioonid toimuvad ainult füsioloogilistes tingimustes, kuna need toimivad rakkudes, kudedes ja kehas (need on teatud temperatuuri, rõhu ja pH väärtused).

Üldised omadused ensüümid:

1. ei tarbita katalüüsi käigus;

2. neil on kõrge aktiivsus võrreldes teiste katalüsaatoritega;

3. on kõrge spetsiifilisusega;

4. Labiilsus (ebastabiilsus);

5. Kiirendada ainult neid reaktsioone, mis ei ole vastuolus termodünaamika seadustega.

Üldised omadused anorgaanilised katalüsaatorid:

1. Keemiline olemus – madala molekulmassiga ained;

2. Reaktsiooni käigus muutub katalüsaatori struktuur veidi või ei muutu üldse;

3. Optimaalne pH – tugevalt happeline või aluseline;

4. Reaktsioonikiiruse tõus on palju väiksem kui ensüümide toimel.

Spetsiifilisus – ensüümide väga kõrge selektiivsus substraadi suhtes. Ensüümi spetsiifilisus on seletatav substraadi ja substraadi tsentri ruumilise konfiguratsiooni kokkulangemisega. Ensüümi spetsiifilisuse eest vastutavad nii ensüümi aktiivne keskus kui ka kogu selle valgumolekul. Ensüümi aktiivne sait määrab reaktsiooni tüübi, mida ensüüm suudab läbi viia. Spetsiifilisust on kolme tüüpi: absoluutne, suhteline, stereokeemiline.

absoluutne spetsiifilisus. Ensüümid, mis toimivad ainult ühel substraadil, on sellise spetsiifilisusega. Näiteks sahharaas hüdrolüüsib ainult sahharoosi, laktaas - laktoosi, maltaas - maltoosi, ureaas - uurea, arginaas - arginiin jne.

Suhteline spetsiifilisus on ensüümi võime toimida substraatide rühmale levinud tüüpühendused, st. suhteline spetsiifilisus avaldub ainult teatud tüüpi ühenduse suhtes substraatide rühmas. Näide: lipaas lõhustab loomsete ja taimsete rasvade estersideme. Amülaas hüdrolüüsib tärklise, dekstriinide ja glükogeeni α-glükosiidsideme. Alkoholdehüdrogenaas oksüdeerib alkohole (metanool, etanool jne).

Stereokeemiline spetsiifilisus on ensüümi võime toimida ainult ühele stereoisomeerile. Näiteks: 1) L, B-isomeeria: sülje ja pankrease mahla L-amülaas lõhustab tärklises ainult L-glükosiidsidemeid ja ei lõhu kiudude D-glükosiidsidemeid; 2) L- ja B-isomeeria: meie kehas toimuvad transformatsioonid ainult L-aminohapped, tk. neid transformatsioone viivad läbi ensüümid L-oksüdaasid, mis on võimelised reageerima ainult aminohapete L-vormiga; 3) Cis, trans-isomeeria: fumaraathüdrataas suudab trans-isomeeri (fumaarhapet) muuta ainult õunhappeks. Cis-isomeer (maleiinhape) meie kehas selliseid muutusi ei läbi.

Ensüümide lokaliseerimine sõltub nende funktsioonidest. Mõned ensüümid lahustuvad lihtsalt tsütoplasmas, teised aga on seotud teatud organellidega. Näiteks redoksensüümid on koondunud mitokondritesse.

Ektoensüümid - ensüümid, mis paiknevad plasmamembraanis ja toimivad väljaspool seda

Endoensüümid – toimivad raku sees. Nad katalüüsivad biosünteesi ja energia metabolismi reaktsioone.

Eksoensüümid – eritavad rakud keskkond väljaspool rakku lagundavad suured molekulid väiksemateks fragmentideks ja aitavad seeläbi kaasa nende tungimisele rakku. Nende hulka kuuluvad hüdrolüütilised ensüümid, millel on äärmiselt oluline roll mikroorganismide toitumises.

Anorgaanilised katalüsaatorid ja ensüümid (biokatalüsaatorid), ilma et neid ise tarbiksid, kiirendavad voolu keemilised reaktsioonid ja nende energiapotentsiaal. Mis tahes katalüsaatori juuresolekul jääb energia keemilises süsteemis konstantseks. Katalüüsi ajal jääb keemilise reaktsiooni suund muutumatuks.

Definitsioon

Ensüümid on bioloogilised katalüsaatorid. Nende aluseks on valk. Ensüümide aktiivne osa sisaldab anorgaanilisi aineid, näiteks metalliaatomeid. Sel juhul suureneb ensüümi molekuli kuuluvate metallide katalüütiline efektiivsus miljoneid kordi. On tähelepanuväärne, et ensüümi orgaanilised ja anorgaanilised fragmendid ei suuda eraldi katalüsaatori omadusi avaldada, samas kui koos on nad võimsad katalüsaatorid.

Anorgaaniline katalüsaatorid kiirendada igasuguseid keemilisi reaktsioone.

Võrdlus

Anorgaanilised katalüsaatorid on olemuselt anorgaanilised, ensüümid aga valgud. Anorgaaniliste katalüsaatorite koostises ei ole valku.

Võrreldes anorgaaniliste katalüsaatoritega on ensüümidel substraadile spetsiifiline toime ja kõrgeim efektiivsus. Tänu ensüümidele kulgeb reaktsioon miljoneid kordi kiiremini.

Näiteks vesinikperoksiid laguneb üsna aeglaselt, ilma katalüsaatoriteta. Anorgaanilise katalüsaatori (tavaliselt rauasoolade) juuresolekul reaktsioon mõnevõrra kiireneb. Ja kui lisada ensüümi katalaas, laguneb peroksiid mõeldamatu kiirusega.

Ensüümid on võimelised töötama piiratud temperatuurivahemikus (tavaliselt 37 0 C). Anorgaaniliste katalüsaatorite toimekiirus iga temperatuuri tõusuga 10 kraadi võrra suureneb 2-4 korda. Ensüümid alluvad regulatsioonile (seal on ensüümi inhibiitorid ja aktivaatorid). Anorgaanilisi katalüsaatoreid iseloomustab reguleerimata töö.

Ensüüme iseloomustab konformatsiooniline labiilsus (nende struktuuris toimuvad väikesed muutused, mis tekivad vanade sidemete katkemise ja uute sidemete moodustumisel, mille tugevus on nõrgem). Ensüümidega seotud reaktsioonid kulgevad ainult füsioloogilistes tingimustes. Ensüümid on võimelised töötama kehas, selle kudedes ja rakkudes, kus see on vajalik temperatuuri režiim, rõhk ja pH.

Leidude sait

1. Ensüümid on suure molekulmassiga valgukehad, nad on üsna spetsiifilised. Ensüümid võivad katalüüsida ainult ühte tüüpi reaktsioone. Need on biokeemiliste reaktsioonide katalüsaatorid. Anorgaanilised katalüsaatorid kiirendavad erinevaid reaktsioone.
2. Ensüümid võivad toimida kindlas kitsas temperatuurivahemikus, teatud rõhul ja keskkonna happesusel.
3. Ensümaatilised reaktsioonid on kiired.

Anorgaanilised katalüsaatorid ja ensüümid (biokatalüsaatorid), ilma et neid ise tarbiksid, kiirendavad keemiliste reaktsioonide kulgu ja nende energiavõimet. Mis tahes katalüsaatori juuresolekul jääb energia keemilises süsteemis konstantseks. Katalüüsi ajal jääb keemilise reaktsiooni suund muutumatuks.

Mis on ensüümid ja anorgaanilised katalüsaatorid

Ensüümid on bioloogilised katalüsaatorid. Nende aluseks on valk. Ensüümide aktiivne osa sisaldab anorgaanilisi aineid, näiteks metalliaatomeid. Sel juhul suureneb ensüümi molekuli kuuluvate metallide katalüütiline efektiivsus miljoneid kordi. On tähelepanuväärne, et ensüümi orgaanilised ja anorgaanilised fragmendid ei suuda eraldi katalüsaatori omadusi avaldada, samas kui koos on nad võimsad katalüsaatorid.
Anorgaaniline katalüsaatorid kiirendada igasuguseid keemilisi reaktsioone.

Ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorite võrdlus

Mis vahe on ensüümidel ja anorgaanilistel katalüsaatoritel? Anorgaanilised katalüsaatorid on olemuselt anorgaanilised, ensüümid aga valgud. Anorgaaniliste katalüsaatorite koostises ei ole valku.
Võrreldes anorgaaniliste katalüsaatoritega on ensüümidel substraadile spetsiifiline toime ja kõrgeim efektiivsus. Tänu ensüümidele kulgeb reaktsioon miljoneid kordi kiiremini.
Näiteks vesinikperoksiid laguneb üsna aeglaselt, ilma katalüsaatoriteta. Anorgaanilise katalüsaatori (tavaliselt rauasoolade) juuresolekul reaktsioon mõnevõrra kiireneb. Ja kui lisada ensüümi katalaas, laguneb peroksiid mõeldamatu kiirusega.
Ensüümid on võimelised töötama piiratud temperatuurivahemikus (tavaliselt 370 C). Anorgaaniliste katalüsaatorite toimekiirus iga temperatuuri tõusuga 10 kraadi võrra suureneb 2-4 korda. Ensüümid alluvad regulatsioonile (seal on ensüümi inhibiitorid ja aktivaatorid). Anorgaanilisi katalüsaatoreid iseloomustab reguleerimata töö.
Ensüüme iseloomustab konformatsiooniline labiilsus (nende struktuuris toimuvad väikesed muutused, mis tekivad vanade sidemete katkemise ja uute sidemete moodustumisel, mille tugevus on nõrgem). Ensüümidega seotud reaktsioonid kulgevad ainult füsioloogilistes tingimustes. Ensüümid on võimelised töötama kehas, selle kudedes ja rakkudes, kus tekib vajalik temperatuur, rõhk ja pH.

TheDifference.ru tegi kindlaks, et erinevus ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorite vahel on järgmine:

Ensüümid on suure molekulmassiga valgukehad, nad on üsna spetsiifilised. Ensüümid võivad katalüüsida ainult ühte tüüpi reaktsioone. Need on biokeemiliste reaktsioonide katalüsaatorid. Anorgaanilised katalüsaatorid kiirendavad erinevaid reaktsioone.
Ensüümid võivad toimida kindlas kitsas temperatuurivahemikus, teatud rõhul ja keskkonna happesusel.
Ensümaatilised reaktsioonid on kiired.

Töötuba

Üldine ja ökoloogiline biokeemia

"Ensüümid. Ensümaatiline kineetika »

Minski MGEU

UDC 577:574 (076.5)

Valgevene Vabariik keskkonnahariduse eest

Bokut S.B., pea Biokeemia ja biofüüsika osakond, dotsent, Ph.D.

Sjahhovitš V.E., Art.

Bogdanova N.V., biokeemia ja biofüüsika osakonna lektor,

Dokuchaeva E.A., biokeemia ja biofüüsika osakonna lektor,

Drozdov A.S., biokeemia ja biofüüsika osakonna aspirant

Arvustajad:

Kliinilise laboratoorse diagnostika osakond Riigiasutus kõrgharidus"Valgevene kraadiõppe meditsiiniakadeemia";

G.I. Novik, Labori "Mikroorganismide kogu" juhataja

Riiklik teadusasutus "Valgevene Riikliku Teaduste Akadeemia Mikrobioloogia Instituut", bioloogiateaduste kandidaat

P69 Üldise ja ökoloogilise biokeemia töötuba. II osa: „Ensüümid. Ensümaatiline kineetika” / Bokut S.B. jne - Mn., 2013 - 74 lk.

Töötuba sisaldab õppe- ja metoodilisi materjale 2. kursuse üliõpilastega kursuse "Üldine ja ökoloogiline biokeemia" laboratoorseteks töödeks. Iga laboritöö juures teooria alused konkreetsel teemal, kontrollküsimused tunniks ettevalmistamiseks, soovitatava kirjanduse loetelu, tunni ülesannete loetelu, laboritöös kasutatavate instrumentide, materjalide ja reaktiivide kirjeldus. on antud. Lisatud on materjalid, mis kirjeldavad ensüümide klassifikatsiooni, nende aktiivsuse määramise meetodite põhimõtteid, samuti ensümaatiliste reaktsioonide kineetika põhitõdesid.

Vastab õppekava kursus "Üldine ja ökoloogiline biokeemia" Moskva Riikliku Majandusülikooli üliõpilastele, mis on nimetatud A.D. Sahharov.

O S.B. Bokut, V.E. Sjahhovitš, N.V. Bogdanova, E.A. Dokuchaeva, A.S. Drozdov 2012

– Rahvusvaheline Riiklik Ökoloogiaülikool. PÕRGUS. Sahharova, 2012

Laboratoorsed tööd № 4

Varustus ja materjalid:

Spektrofotomeeter Solar PV 1251B

· Termostaat

Elektripliit

1 ml ja 5 ml klaaspipetid

Automaatsed mikropipetid

Silindrid mõõtmetega 250 ml ja 100 ml

300 ml klaas

klaasist katseklaasid

Katseklaasi riiulid

klaaspulgad

klaasslaidid

Reaktiivid:

Tärklis, 1% lahus

Naatriumhüdroksiid (NaOH), 10% lahus

Vasksulfaat (CuSO 4), 1% lahus

Lugoli lahus (jood, 1% lahus KJ-s, 2,5%)

Vesinikkloriidhape (HCl), 10% lahus

Destilleeritud vesi

Teoreetiline osa

Ensüümid

Elussüsteemid koosnevad üsna piiratud hulgast keemilised elemendid, mis (C, H, O, N, P, S) moodustavad rohkem kui 99% kogu raku massist. Kuna rakkude keemiline koostis erineb oluliselt keemiline koostis maakoor, mis tähendab, et bioloogilised süsteemid on võimelised läbi viima erilisi keemilisi reaktsioone.

Kui vett arvesse ei võta, on peaaegu kõik rakumolekulid süsinikuühendid. Maa keemiliste elementide hulgas on süsinik, millel on eriline koht selle võimes moodustada palju väikeseid ja suuri molekule ( makromolekulid). Aatomi väiksuse ja nelja elektroni olemasolu tõttu väliskihil võivad süsinikuaatomid moodustada tugevaid kovalentsed sidemed teiste aatomitega, aga ka üksteisega, mis viib rõngaste või pikkade ahelate moodustumiseni ja selle tulemusena suurte ja keerukate molekulide tekkeni.

Üks sagedamini kasutatavaid määratlusi bioloogilised süsteemid taandub tõsiasjale, et elusorganismid on autonoomsed isepaljunevad keemilised süsteemid, mis on üles ehitatud spetsiifilisest ja samas küllaltki piiratud hulgast süsinikku sisaldavatest väikestest molekulidest ja makromolekulidest..

Niisiis, iga organismi elu alus on keemilised protsessid eriline liik. Peaaegu kõik reaktsioonid elusrakus toimuvad ülitõhusate looduslike biokatalüsaatorite osalusel ensüümid, või ensüümid. Arvestades raku metaboolseid teid, näib, et rakk suudab läbi viia mis tahes reaktsiooni, mida ta vajab, kasutades selleks sobivat ensüümi. Tegelikkuses see nii ei ole. Kuigi ensüümid on võimsad katalüsaatorid, suudavad nad kiirendada ainult termodünaamilisest vaatepunktist "lubatud" reaktsioone. Paljude energeetiliselt võimalike reaktsioonide hulgas muudavad ensüümid selektiivselt vastavad "reagendid" nn substraadid, füsioloogiliselt kasulikul viisil. Seega ensüümid kontrollib kõiki ainevahetusprotsesse kehas.

Kuni viimase ajani arvati, et absoluutselt kõik biokatalüsaatorid on valgulised ained. Kuid 1980. aastatel avastati spetsiifilised madala molekulmassiga katalüütilise aktiivsusega RNA-d. Need katalüütilised RNA-d nimetati analoogia põhjal ribosüümid. Teised tuntud Sel hetkel raku biokatalüsaatorid, mille arv ületab 2500, on valgulise iseloomuga ja neid iseloomustavad kõik valkude omadused. Tänaseks on dešifreeritud sadade erinevate ensüümide aminohappejärjestused, paljud neist on saadud kristallsel kujul, röntgendifraktsioonianalüüsi järgi on loodud ruumiline ruumiline struktuur, kirjeldatud nende toimemehhanisme ning on uuritud nende rolli raku metaboolsetes transformatsioonides.

Nagu anorgaanilised katalüsaatorid, nii ka ensüümid: ei tarbita reaktsiooni käigus, suurendavad nii edasi- kui ka vastupidiste reaktsioonide kiirust, ei muuda tasakaaluasendit. Ensüümide valgulise olemuse tõttu on neil aga mitmeid omadusi, mis anorgaanilistele katalüsaatoritele üldiselt ei ole iseloomulikud.

Ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorite erinevus

1. Ensüümidel on suurem katalüütiline aktiivsus (miljoneid kordi suurem kui anorgaaniliste katalüsaatorite toime). Näiteks valkude hüdrolüüs anorgaaniliste hapete ja leeliste juuresolekul toimub 100 °C juures mitukümmend tundi. Ensüümide osalusel lüheneb see protsess 30–40 ° C juures kümnete minutiteni;

2. Ensüümide katalüütiline aktiivsus avaldub väga leebetes tingimustes (mõõdukad temperatuurid 37–40°C, normaalrõhk, söötme neutraalse pH väärtused 6,0–8,0);

3. Ensüümid on kõrge toime spetsiifilisusega, s.t. iga ensüüm katalüüsib põhimõtteliselt ainult rangelt määratletud keemilist reaktsiooni (võrdluseks – plaatina orgaanilises sünteesis katalüüsib mitukümmend keemilist muundumist);

4. Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus sõltub teatud kineetilistest mustritest;

5. Tertsiaarsete ja kvaternaarsete struktuuride moodustumise käigus toimuvad mitmed ensüümid translatsioonijärgselt;

6. Ensüümide molekulid on tavaliselt palju suuremad kui nende substraadid;

7. Ensüümide aktiivsus rakkudes on rangelt kontrollitud ja reguleeritud.

Praegu on ensüümide uurimine biokeemias kesksel kohal ja seda peetakse iseseisvaks teaduseks - ensümoloogia . Ensümoloogia saavutusi kasutatakse meditsiinis diagnoosimisel ja ravil, patoloogia tekkemehhanismide uurimisel ning lisaks muudel aladel, nt. põllumajandus, toiduainetööstus, keemia, farmaatsia jne.

Ensüümide struktuur

Metaboliit - aine, mis osaleb ainevahetusprotsessides.

substraat – aine, mis astub keemilisesse reaktsiooni.

Toode – aine, mis tekib keemilise reaktsiooni käigus.

Ensüüme iseloomustab spetsiifiliste katalüüsikeskuste olemasolu.

aktiivne keskus (Ac) on ensüümmolekuli osa, mis interakteerub spetsiifiliselt substraadiga ja osaleb otseselt katalüüsis. Reeglina asub see nišis (taskus). Ac-s saab eristada kahte piirkonda: substraadi sidumispiirkond, substraadi piirkond (kontaktpadi) ja tegelikult katalüütiline keskus .

Enamik substraate moodustab ensüümiga vähemalt kolm sidet, tänu millele kinnitub substraadi molekul ainsal võimalikul viisil aktiivse saidi külge, mis tagab ensüümi substraadi spetsiifilisuse. Katalüütiline keskus võimaldab valida keemilise muundumise tee ja ensüümi katalüütilise spetsiifilisuse.

Rühm reguleerivaid ensüüme on allosteerilised keskused , mis asuvad väljaspool aktiivset keskust. Allosteerilisele keskusele saab kinnitada ensüümide aktiivsust reguleerivaid “+” või “–” modulaatoreid.

On lihtsaid ensüüme, mis koosnevad ainult aminohapetest, ja kompleksseid ensüüme, mis sisaldavad ka madala molekulmassiga mittevalgulisi orgaanilisi ühendeid (koensüüme) ja (või) metalliioone (kofaktoreid).

Koensüümid - Need on mittevalgulised orgaanilised ained, mis osalevad katalüüsis aktiivse keskuse katalüütilise saidi osana. Sel juhul nimetatakse valgukomponenti apoensüüm ja kompleksvalgu katalüütiliselt aktiivne vorm - holoensüüm . Seega: holoensüüm = apoensüüm + koensüüm.

Nad toimivad koensüümidena:

nukleotiidid,

koensüüm Q,

Glutatioon

veeslahustuvate vitamiinide derivaadid:

Koensüümi, mis on kovalentsete sidemetega valgu külge kinnitatud, nimetatakse proteeside rühm . Need on näiteks FAD, FMN, biotiin, lipoehape. Proteesirühm ei eraldu valguosast. Koensüümi, mis on seotud valguga mittekovalentsete sidemetega, nimetatakse kaassubstraat . Need on näiteks OVER +, NADP +. Reaktsiooni ajal kinnitub kosubstraat ensüümi külge.

Ensüümi kofaktorid - need on metalliioonid, mis on vajalikud paljude ensüümide katalüütilise aktiivsuse avaldumiseks. Kofaktoritena toimivad kaaliumi, magneesiumi, kaltsiumi, tsingi, vase, raua jne ioonid. Nende roll on mitmekesine, nad stabiliseerivad substraadi molekule, ensüümi aktiivset saiti, selle tertsiaarset ja kvaternaarset struktuuri, tagavad substraadi sidumise ja katalüüsi. Näiteks ATP liitub kinaasidega ainult koos Mg 2+ -ga.

Isoensüümid - need on sama ensüümi mitmed vormid, mis katalüüsivad sama reaktsiooni, kuid erinevad füüsikaliste ja keemiliste omaduste poolest (afiinsus substraadi suhtes, katalüüsitava reaktsiooni maksimaalne kiirus, elektroforeetiline liikuvus, erinev tundlikkus inhibiitorite ja aktivaatorite suhtes, optimaalne pH ja termiline stabiilsus ). Isoensüümidel on kvaternaarne struktuur, mille moodustavad paarisarv subühikuid (2, 4, 6 jne). Ensüümi isovormid moodustuvad subühikute erinevate kombinatsioonide tulemusena.

Näiteks on laktaatdehüdrogenaas (LDH), ensüüm, mis katalüüsib pöörduvat reaktsiooni:

NADH 2 NAD+

püruvaat ← LDH → laktaat

LDH eksisteerib 5 isovormi kujul, millest igaüks koosneb neljast protomeerist (subühikust), mis on 2 tüüpi M (lihas) ja H (süda). M- ja H-tüüpi protomeeride sünteesi kodeerivad kaks erinevat geneetilist lookust. LDH isoensüümid erinevad kvaternaarse struktuuri tasemel: LDH 1 (HHHH), LDH 2 (HHHM), LDH 3 (HHMM), LDH 4 (HMMM), LDH 5 (MMMM).

H- ja M-tüüpi polüpeptiidahelatel on sama molekulmass, kuid esimestes domineerivad karboksüülaminohapped, teistes diaminohapped, seega on neil erinev laeng ja neid saab elektroforeesiga eraldada.

Hapniku metabolism kudedes mõjutab LDH isosüümi koostist. Seal, kus domineerib aeroobne ainevahetus, on ülekaalus LDH 1, LDH 2 (südamelihas, neerupealised), kus anaeroobne ainevahetus on LDH 4, LDH 5 (skeletilihased, maks). Organismi individuaalse arengu protsessis kudedes toimub hapnikusisalduse ja LDH isovormide muutus. Embrüos on ülekaalus LDH 4, LDH 5. Pärast sündi suureneb mõnes kudedes LDH 1, LDH 2 sisaldus.

Isovormide olemasolu suurendab kudede, elundite ja organismi kui terviku kohanemisvõimet muutuvate tingimustega. Isoensüümi koostist muutes hinnatakse elundite ja kudede metaboolset seisundit.

Ensüümide lokaliseerimine ja jaotamine rakus ja kudedes.

Lokaliseerimisensüümid jagunevad kolme rühma:

I - üldised ensüümid (universaalsed)

II - elundispetsiifiline

III - organellispetsiifiline

Üldised ensüümid leidub peaaegu kõigis rakkudes, tagavad raku elutegevuse, katalüüsides valkude ja nukleiinhapete biosünteesi reaktsioone, biomembraanide ja raku põhiorganellide teket ning energiavahetust. Erinevate kudede ja elundite ühised ensüümid erinevad aga aktiivsuselt.

Organispetsiifilised ensüümid spetsiifiline konkreetsele elundile või koele. Näiteks: Maksa jaoks - arginaas. Neerude ja luukoe jaoks - aluseline fosfataas. Eesnäärme jaoks - CP (happeline fosfataas). Pankrease jaoks - α-amülaas, lipaas. Müokardi jaoks - CPK (kreatiinfosfokinaas), LDH, AST jne.

Ensüümid jaotuvad rakkudes ka ebaühtlaselt. Mõned ensüümid on tsütosoolis kolloidlahustunud olekus, teised aga rakuorganellides (struktureeritud olek).

Organellidespetsiifilised ensüümid . Erinevatel organellidel on spetsiifiline ensüümide komplekt, mis määrab nende funktsioonid.

Organellispetsiifilised ensüümid on intratsellulaarsete moodustiste, organellide markerid:

Rakumembraan: ALP (aluseline fosfataas), AC (adenülaattsüklaas), K-Na-ATPaas

Tsütoplasma: glükolüüsi ensüümid, pentoositsükkel.

EPR: ensüümid, mis tagavad hüdroksüülimise (mikrosomaalne oksüdatsioon).

Ribosoomid: Valkude sünteesi eest vastutavad ensüümid.

Mitokondrid: ensüümid oksüdatiivne fosforüülimine, CTK (tsütokroomoksüdaas, suktsinaatdehüdrogenaas), rasvhapete β-oksüdatsioon.

Rakutuum: ensüümid, mis tagavad RNA, DNA sünteesi (RNA polümeraas, NAD süntetaas).

Nucleolus: DNA-st sõltuv RNA polümeraas

Selle tulemusena moodustuvad rakus sektsioonid (kambrid), mis erinevad ensüümide komplekti ja ainevahetuse (ainevahetuse kompartmentaliseerimine) poolest.

Ensüümide hulgast paistab silma väike rühm R reguleerivad ensüümid, mis on võimelised reageerima spetsiifilistele regulatiivsetele mõjudele tegevust muutes. Need ensüümid esinevad kõigis elundites ja kudedes ning paiknevad metaboolsete radade alguses või hargnemisel.

Kõikide ensüümide range lokaliseerimine on kodeeritud geenidesse.

Kliinilises diagnostikas kasutatakse laialdaselt organoorganellispetsiifiliste ensüümide aktiivsuse määramist plasmas või vereseerumis.

Ensüümide klassifikatsioon ja nomenklatuur

Nomenklatuur - üksikute ühendite nimetused, nende rühmad, klassid, samuti nende nimetuste koostamise reeglid. Ensüümide nomenklatuur on triviaalne (lühike tööpealkiri) ja süstemaatiline. Vastavalt süstemaatilisele nomenklatuurile, mille võttis vastu 1961. aastal Rahvusvaheline Biokeemia Liit, on võimalik ensüümi ja selle katalüüsitud reaktsiooni täpselt identifitseerida.

Klassifikatsioon - millegi jagamine valitud tunnuste järgi.

Ensüümide klassifikatsioon põhineb katalüüsitava keemilise reaktsiooni tüübil;

6 tüüpi keemiliste reaktsioonide alusel jaotatakse neid katalüüsivad ensüümid 6 klassi, millest igaühel on mitu alamklassi ja alamklassi (4-13);

Igal ensüümil on oma EÜ kood 1.1.1.1. Esimene number tähistab klassi, teine ​​- alamklassi, kolmas - alamklassi, neljas - ensüümi seerianumbrit selle alamklassis (avastamise järjekorras).

Ensüümi nimi koosneb 2 osast: 1 osa - substraadi (substraatide) nimi, 2 osa - katalüüsitud reaktsiooni tüüp. Lõpp - AZA;

Lisainfo kirjutatakse vajadusel lõpus ja sulgudes: L-malaat + NADP + ↔ PVC + CO 2 + NADH 2 L-malaat: NADP + - oksidoreduktaas (dekarboksüleeriv);

Ensüümide nimetamise reeglites puudub ühtne lähenemine.