Vees lahustatuna omandavad valgumolekulid positiivse laengu.

Kuidas saab seda valgu omadust pI väärtuse abil väljendada?

+ a. pI > 7 g pI< 3

b. pI = 7 d.

sisse. pi< 7 интервале значения рI.

3. Aminohappeid glutamaati, arginiini, valiini sisaldava valgu lahustamisel vees omandavad valgumolekulid positiivse laengu. Mida saab öelda valgu aminohappelise koostise kohta?

a. rohkem glutamaati kui arginiin + g rohkem arginiini kui glutamaat

b. vähem valiini kui glutamaat e. arginiin ja glutamaat sama

sisse. rohkem valiini kui glutamaati

4 . Verevalgu albumiini pI väärtus on 4,6. See tähendab, et vesilahuses

+ a. valk on negatiivselt laetud d.laengu märk võib olla mis tahes

b. valk on positiivselt laetud e.laengu märki ei saa määrata

sisse. valkudel pole tasu

Ensüümide sarnasus anorgaaniliste katalüsaatoritega seisneb selles

a. ensüümil on kõrge spetsiifilisus

b. ensümaatilise reaktsiooni kiirust reguleeritakse

+ d. katalüüsi ajal jääb süsteemi energia konstantseks

Ensüümide erinevus anorgaanilised katalüsaatorid asi on

(2 vastust):

+ a. ensüümil on kõrge spetsiifilisus

+ b. ensümaatilise reaktsiooni kiirust reguleeritakse

sisse. katalüüsi käigus muutub keemilise süsteemi energia

Ensüümid katalüüsivad energeetiliselt võimatuid reaktsioone

katalüüsi käigus muutub keemilise reaktsiooni suund

7. Selgitades ensüümi struktuuri, mainiti mõisteid "kofaktor ja koensüüm".

Seda tuleks selgitada:

+a. kofaktor ja koensüüm on väljaspool aktiivset kohta

b. ainult kofaktor on aktiivses kohas

sisse. ainult koensüüm on aktiivses kohas

d) kofaktor ja koensüüm on aktiivses kohas

e) koensüüm on väljaspool aktiivset kohta

8. Definitsiooni järgi: “Valkude denaturatsioon on

a. lahustuvuse kaotus d) ruumiline muutus

b. kõigi struktuuri peptiidsidemete hüdrolüüs

sisse. osaline proteolüüs + e. kaotus looduslikud omadused orav.

9. Valgu funktsioonide üle rääkides kasutati terminit "apoensüüm". Mida need tähendasid:

a. kompleksvalk-ensüüm + d.valk ensüümi osa

b. lihtne proteiin-ensüüm e.inaktiveeritud proteiin-ensüüm.

sisse. ensüümi mittevalguline osa

10. Kompleksse valgu-ensüümi aktiivne kese sisaldab sektsioone:

a. ainult katalüütiline substraat ja allosteeriline

b. ainult substraat e. katalüütiline ja allosteeriline

+ c. substraat ja katalüütiline

11. Ensüümi spetsiifilisuse mõiste põhineb:

a. reaktsiooni tüüp d) reaktsiooniprodukti struktuur

b. substraadi struktuur e. reaktsiooni tüüp, substraadi struktuur

+ c. reaktsiooni tüüp ning substraadi ja reaktsioonisaaduse struktuur.

12. Ensüümi omadusi uurides selgus, et see mõjub sama keemilise klassi substraatidele, millel on sarnane ruumiline struktuur. Kuidas määrata võimalikku spetsiifilisust:

a. absoluutne + d.rühm, stereospetsiifilisus

b. I rühm (suhteline) e. absoluutne, stereospetsiifilisus

c) stereospetsiifilisus

13. Teadlane esitas teooria "ensüümi ja substraadi ruumilise konfiguratsiooni indutseeritud muutuse" kohta nende interaktsiooni protsessis.

+ a .Koshland Menten

b. Lowry D. Fisher

sisse. Michaelis

14. Valgu iseloomustamiseks kasutati terminit "holoensüüm". Mida need tähendasid:

+ a. kompleksne valk-ensüüm d) ensüümi valguline osa

b. lihtne proteiin-ensüüm e.inaktiveeritud proteiin-ensüüm

sisse. ensüümi mittevalguline osa

15. Ensüümide jagamine klassidesse põhineb:

a. substraadi struktuur d) koensüümi olemus

b. reaktsioonisaaduse struktuur e.reaktsiooni tüüp ja koensüümi olemus

+ c. katalüüsitud reaktsiooni tüüp

16. Aktiivtsentris rauaioone sisaldavad ensüümid deaktiveeritakse tsüaniidiooni mõjul. Määrake inhibeerimise tüüp:

a. konkurentsivõimeline c. mittespetsiifiline

b. mittekonkureeriv +g. spetsiifiline

17. Aine "efektor, modulaator" toimib ensüümi kohas:

a. substraat d substraat ja allosteeriline

b. katalüütiline e. substraat ja katalüütiline

+ c. allosteeriline

Anorgaaniliste ensüümkatalüsaatorite võrdlus Võrdlusmärgid Anorgaanilised katalüsaatorid Ensüümid 1. Keemiline olemus 2. Selektiivsus 3. Optimaalne pH 4. Temperatuurivahemikud 5. Kati struktuuri muutused reaktsiooni käigus 6. Reaktsiooni kiiruse suurendamine.

Anorgaaniliste ensüümkatalüsaatorite võrdlus Võrdlusmärgid Anorgaanilised katalüsaatorid Ensüümid 1. Keemiline olemus Madala molekulmassiga ained, mis moodustuvad ühest või mitmest elemendist. Valgud – suure molekulmassiga polümeerid 2. Selektiivsus Madal, universaalne kat – Pt kiirendab kordaja. reaktsioonid. Kõrge. Iga piirkond vajab oma ensüümi. 3. Optimaalne pH Tugevalt happeline või aluseline Väike vahemik, igaüks. orel - tema oma. 4. Temperatuurivahemikud Väga laiad 35-42 kraadi, seejärel denatureeritud. 5. Muutused kati struktuuris reaktsiooni käigus Muutub veidi või ei muutu üldse. Need muutuvad tugevalt ja reaktsiooni lõppedes taastatakse algne struktuur. 6. Reaktsioonikiiruse suurendamine. 100 korda Alates 10 kuni 8. astmest kuni 10 kuni 12. astmeni.

Üldine: lahustub vees ja moodustab kolloidseid lahuseid; suurendada reaktsioonikiirust; ei tarbita reaktsioonis; amfoteerne; nende olemasolu ei mõjuta reaktsioonisaaduste omadusi; värvireaktsioonide voog on iseloomulik; muuta aktiveerimisenergiat, mille juures reaktsioon võib toimuda; ärge muutke oluliselt temperatuuri, mille juures reaktsioon toimub; on võimeline denatureerima ja hüdrolüüsima.

Spetsiifiline: kõrgeima aktiivsuse kombinatsioon rangete tingimustega; Toimingu spetsiifilisus põhimõttel "võti - lukk" või "käsi - kinnas"; Stabiilsus; Toime pöörduvus: E + S ES E + P, kus E on ensüüm; S-substraat, P-reaktsiooniprodukt, ES-ensüüm-substraadi kompleks.

Ensüümide roll organismide elutegevuses: Kaasasündinud ainevahetushäired; Ainete vastastikused muundumised; biokeemiline revolutsioon; Energia muundamine; Biosüntees; farmakoloogia; membraani ultrastruktuur; geneetilised aparaadid; Toitumine; Rakuline ainevahetus; Katalüüs; Füsioloogiline regulatsioon; bakteriaalne fermentatsioon.

Erinevused:

1. Ensümaatiliste reaktsioonide kiirus on suurem kui anorgaaniliste katalüsaatorite poolt katalüüsitavatel.

2. Ensüümidel on kõrge substraadi spetsiifilisus.

3. Ensüümid on oma keemilise olemuse poolest valgud, katalüsaatorid anorgaanilised.

4. Ensüümid alluvad regulatsioonile (seal on ensüümi aktivaatorid ja inhibiitorid), anorgaanilised katalüsaatorid töötavad reguleerimatult.

5. Ensüümidel on konformatsiooniline labiilsus – võime oma struktuuri veidi muuta, kuna purunevad ja tekivad uued nõrgad sidemed.

6. Ensümaatilised reaktsioonid toimuvad ainult füsioloogilistes tingimustes, kuna need toimivad rakkudes, kudedes ja kehas (need on teatud temperatuuri, rõhu ja pH väärtused).

Üldised omadused ensüümid:

1. ei tarbita katalüüsi käigus;

2. neil on kõrge aktiivsus võrreldes teiste katalüsaatoritega;

3. on kõrge spetsiifilisusega;

4. Labiilsus (ebastabiilsus);

5. Kiirendada ainult neid reaktsioone, mis ei ole vastuolus termodünaamika seadustega.

Anorgaaniliste katalüsaatorite üldised omadused:

1. Keemiline olemus – madala molekulmassiga ained;

2. Reaktsiooni käigus muutub katalüsaatori struktuur veidi või ei muutu üldse;

3. Optimaalne pH – tugevalt happeline või aluseline;

4. Reaktsioonikiiruse tõus on palju väiksem kui ensüümide toimel.

Spetsiifilisus – ensüümide väga kõrge selektiivsus substraadi suhtes. Ensüümi spetsiifilisus on seletatav substraadi ja substraadi tsentri ruumilise konfiguratsiooni kokkulangemisega. Ensüümi spetsiifilisuse eest vastutavad nii ensüümi aktiivne keskus kui ka kogu selle valgumolekul. Ensüümi aktiivne sait määrab reaktsiooni tüübi, mida ensüüm suudab läbi viia. Spetsiifilisust on kolme tüüpi: absoluutne, suhteline, stereokeemiline.

absoluutne spetsiifilisus. Ensüümid, mis toimivad ainult ühel substraadil, on sellise spetsiifilisusega. Näiteks sahharaas hüdrolüüsib ainult sahharoosi, laktaas - laktoosi, maltaas - maltoosi, ureaas - uurea, arginaas - arginiin jne.

Suhteline spetsiifilisus on ensüümi võime toimida substraatide rühmale levinud tüüpühendused, st. suhteline spetsiifilisus avaldub ainult teatud tüüpi ühenduse suhtes substraatide rühmas. Näide: lipaas lõhustab loomsete ja taimsete rasvade estersideme. Amülaas hüdrolüüsib tärklise, dekstriinide ja glükogeeni α-glükosiidsideme. Alkoholdehüdrogenaas oksüdeerib alkohole (metanool, etanool jne).

Stereokeemiline spetsiifilisus on ensüümi võime toimida ainult ühele stereoisomeerile. Näiteks: 1) L, B-isomeeria: sülje ja pankrease mahla L-amülaas lõikab tärklises ainult L-glükosiidsidemeid ja ei lõhu kiudude D-glükosiidsidemeid; 2) L- ja B-isomeeria: meie kehas toimuvad transformatsioonid ainult L-aminohapped, tk. neid transformatsioone viivad läbi ensüümid L-oksüdaasid, mis on võimelised reageerima ainult aminohapete L-vormiga; 3) Cis, trans-isomeeria: fumaraathüdrataas suudab trans-isomeeri (fumaarhapet) muuta ainult õunhappeks. Cis-isomeer (maleiinhape) meie kehas selliseid muutusi ei läbi.

Ensüümide lokaliseerimine sõltub nende funktsioonidest. Mõned ensüümid lahustuvad lihtsalt tsütoplasmas, teised aga on seotud teatud organellidega. Näiteks redoksensüümid on koondunud mitokondritesse.

Ektoensüümid - ensüümid, mis paiknevad plasmamembraanis ja toimivad väljaspool seda

Endoensüümid – toimivad raku sees. Nad katalüüsivad biosünteesi ja energia metabolismi reaktsioone.

Eksoensüümid – eritavad rakud keskkond väljaspool rakku lagundavad suured molekulid väiksemateks fragmentideks ja aitavad seeläbi kaasa nende tungimisele rakku. Nende hulka kuuluvad hüdrolüütilised ensüümid, millel on äärmiselt oluline roll mikroorganismide toitumises.

1. Ensüümidel on suurem katalüütiline aktiivsus (miljon korda suurem);

2. Katalüütiline aktiivsus avaldub väga leebetes tingimustes (mõõdukad temperatuurid 37-40ºС, normaalrõhk, söötme neutraalse pH väärtused 6,0÷8,0). Näiteks valkude hüdrolüüs anorgaaniliste hapete ja leeliste juuresolekul toimub temperatuuril 100 °C ja kõrgemal mitukümmend tundi. Ensüümide osalusel võtab see protsess 30÷40ºС juures kümneid minuteid;

3. Ensüümid on kõrge toime spetsiifilisusega, s.t. iga ensüüm katalüüsib põhimõtteliselt ainult rangelt määratletud keemilist reaktsiooni (näiteks plaatina katalüüsib mitukümmend keemilist reaktsiooni);

4. Ensüümide aktiivsus rakkudes on rangelt kontrollitud ja reguleeritud;

5. Ärge põhjustage kõrvaltoimeid;

6. Ensüümide valgulise olemusega seotud erinevused (termiline labiilsus, sõltuvus söötme pH-st, aktivaatorite ja inhibiitorite olemasolu jne).

Ensüümide struktuur

Kuni viimase ajani arvati, et absoluutselt kõik ensüümid on valgulised ained. Kuid 1980ndatel avastati mõnedes madala molekulmassiga RNA-des katalüütiline aktiivsus. Neid ensüüme nimetatakse ribosüümid . Ülejäänud, üle 2000 praegu teadaoleva ensüümi, on valgulise iseloomuga ja neid iseloomustavad kõik valkude omadused.

Struktuuri järgi jagunevad ensüümid:

Lihtne või ühekomponentne;

Komplekssed või kahekomponendilised (holoensüümid).

Lihtsad ensüümid on lihtsad valgud ja lagunevad hüdrolüüsimisel ainult aminohapeteks. Lihtsate ensüümide hulgas on hüdrolüütilised ensüümid (pepsiin, trüpsiin, ureaas jne).

Kompleksvalgud on kompleksvalgud ja sisaldavad lisaks polüpeptiidahelatele ka mittevalgulist komponenti ( kofaktor ). Enamik ensüüme on kompleksvalgud.

Kahekomponendilise ensüümi valguosa nimetatakse apoensüüm.

Kofaktoritel võib olla erinev sideme tugevus apoensüümiga.

Kui kofaktor on polüpeptiidahelaga tihedalt seotud, nimetatakse seda proteeside rühm . Proteesirühma ja apoensüümi vahel on kovalentne side.

Kui kofaktor on apoensüümist kergesti eraldatav ja võimeline iseseisvalt eksisteerima, siis sellist kofaktorit nimetatakse koensüüm.

Apoensüümi ja koensüümi vahel on sidemed nõrgad – vesinik, elektrostaatiline jne.

Kofaktorite keemiline olemusäärmiselt mitmekesine. Kofaktorite rolli kahekomponentsetes ensüümides mängivad:

1 - enamik vitamiine (E, K, Q, C, H, B 1, B 2, B 6, B 12 jne);

2- nukleotiidse iseloomuga ühendid (NAD, NADP, ATP, CoA, FAD, FMN), samuti mitmed teised ühendid;

3 - lipoehape;

4 - palju kahevalentseid metalle (Mg 2+, Mn 2+, Ca 2+ jne).

Ensüümide aktiivne koht.

Ensüümid on makromolekulaarsed ained, mille molekulmass ulatub mitme miljonini.Ensüümidega interakteeruvad substraatide molekulid on tavaliselt palju väiksema suurusega. Seetõttu on loomulik eeldada, et substraadiga ei interakteeru mitte kogu ensüümi molekul tervikuna, vaid ainult osa sellest, ensüümi nn aktiivne keskus.

Ensüümi aktiivne kese on selle molekuli osa, mis interakteerub otseselt substraatidega ja osaleb katalüüsi toimingus.

Ensüümi aktiivne sait moodustub tasemel tertsiaarne struktuur. Seetõttu kaotab ensüüm denatureerimise ajal, kui tertsiaarne struktuur on häiritud, oma katalüütilise aktiivsuse. !

Aktiivne keskus koosneb omakorda:

- katalüütiline keskus mis teostab substraadi keemilise muundamise;

- substraadi keskus (“ankur” ehk kontaktala), mis tagab substraadi kinnitumise ensüümiga, ensüümi-substraadi kompleksi moodustumise.

Katalüütilise ja substraadi tsentrite vahele ei ole alati võimalik tõmmata selget piiri, mõnes ensüümis langevad need kokku või kattuvad.

Lisaks aktiivsele tsentrile on ensüümi molekulis nn. allosteeriline keskus . See on osa ensüümi molekulist, millele on lisatud teatud madala molekulmassiga aine ( efektor ), muutub ensüümi tertsiaarne struktuur. See toob kaasa muutuse aktiivse saidi konfiguratsioonis ja järelikult ka ensüümi aktiivsuse muutumiseni. See on ensüümi aktiivsuse allosteerilise reguleerimise nähtus.

Paljud ensüümid on multimeerid (või oligomeerid ), st. koosneb kahest või enamast allüksusest protomeerid(sarnane valgu kvaternaarsele struktuurile).

Sidemed allüksuste vahel on enamasti mittekovalentsed. Ensüüm avaldab maksimaalset katalüütilist aktiivsust just multimeeri kujul. Dissotsiatsioon protomeerideks vähendab järsult ensüümi aktiivsust.

Ensüümid – multimeerid sisaldavad tavaliselt selget arvu subühikuid (2-4), s.o. on di- ja tetrameerid. Kuigi heksa- ja oktameerid (6-8) on teada ning trimeerid ja pentameerid (3-5) on äärmiselt haruldased.

Multimeerseid ensüüme saab ehitada samadest või erinevatest subühikutest.

Kui subühikutest moodustuvad multimeersed ensüümid erinevat tüüpi, võivad nad eksisteerida mitme isomeerina. Ensüümi mitut vormi nimetatakse isoensüümideks (isoensüümideks või isoensüümideks).

Näiteks ensüüm koosneb neljast A- ja B-tüüpi subühikust. See võib moodustada 5 isomeeri: AAAA, AAAB, AABB, ABBB, BBBB. Need isomeersed ensüümid on isoensüümid.

Isoensüümid katalüüsivad sama keemilist reaktsiooni, toimivad tavaliselt samale substraadile, kuid erinevad mõnede füüsikalis-keemiliste omaduste poolest (molekulmass, aminohapete koostis, elektroforeetiline liikuvus jne), paiknemine elundites ja kudedes.

Eriline ensüümide rühm on nn. multimeersed kompleksid. Need on ensüümide süsteemid, mis katalüüsivad substraadi muundumise järjestikuseid etappe. Selliseid süsteeme iseloomustab sideme tugevus ja ensüümide range ruumiline korraldus, mis tagab substraadi läbimise minimaalse tee ja selle transformatsiooni maksimaalse kiiruse.

Näiteks on multiensüümide kompleks, mis teostab püroviinamarihappe oksüdatiivset dekarboksüülimist. Kompleks koosneb 3 tüüpi ensüümidest (M.v. = 4 500 000).

Ensüümide toimemehhanism

Ensüümide toimemehhanism on järgmine. Substraadi kombineerimisel ensüümiga moodustub ebastabiilne ensüümi-substraadi kompleks. See aktiveerib substraadi molekuli tänu:

1. keemiliste sidemete polariseerumine substraadi molekulis ja elektrontiheduse ümberjaotumine;

2. reaktsioonis osalevate sidemete deformatsioon;

3. substraadimolekulide (S) konvergents ja vajalik vastastikune orientatsioon.

Substraadi molekul fikseeritakse ensüümi aktiivtsentris pingutatud konfiguratsioonis, deformeerunud olekus, mis toob kaasa keemiliste sidemete tugevuse nõrgenemise ja vähendab energiabarjääri taset, s.o. substraat on aktiveeritud.

Ensümaatilise reaktsiooni protsessis eristatakse 4 etappi:

1 - substraadi molekuli kinnitumine ensüümiga ja ensüümi-substraadi kompleksi moodustumine;

2 - substraadi muutumine ensüümi toimel, muutes selle kättesaadavaks keemiliseks reaktsiooniks, s.o. substraadi aktiveerimine;

3 - keemiline reaktsioon;

4 - reaktsiooniproduktide eraldamine ensüümist.

Selle saab kirjutada diagrammina:

E + S ES ES* EP E + P

kus: Е – ensüüm, S – substraat, S* – aktiveeritud substraat, Р – reaktsiooniprodukt.

Esimeses etapis kinnitatakse substraadi molekuli see osa, mis ei läbi keemilisi muundumisi, nõrkade interaktsioonide abil substraadi tsentri külge.

Ensüüm-substraadi kompleksi (ES) moodustamiseks peavad olema täidetud kolm tingimust, mis määravad ensüümi toime kõrge spetsiifilisuse.

Ensüüm-substraadi kompleksi moodustamise tingimused:

1 - struktuurne vastavus substraadi ja ensüümi aktiivse saidi vahel. Fischeri sõnul peaksid need kokku sobima, "nagu luku võti". See sarnasus on tagatud ensüümi tertsiaarse struktuuri tasemel, st. aktiivse funktsionaalrühmade ruumiline paigutus Keskus.

2 Elektrostaatiline vastavus ensüümi ja substraadi aktiivne tsenter, mis on tingitud vastupidiselt laetud rühmade vastastikmõjust.

3 Ensüümi tertsiaarse struktuuri paindlikkus on "indutseeritud vastavus". Forsseeritud või indutseeritud sobivuse teooria kohaselt saab ensüümmolekuli katalüütiliselt aktiivne konfiguratsioon tekkida ainult substraadi kinnitumise hetkel selle deformeeriva toime tulemusena “käsikinda” põhimõttel.

Ühekomponentsete ja kahekomponentsete ensüümide toimemehhanism on sarnane.

Nii apoensüüm kui ka koensüüm osalevad komplekssetes ensüümides ensüümi-substraadi kompleksi moodustamises. Sel juhul asub substraadi keskus tavaliselt apoensüümil ja koensüüm osaleb vahetult substraadi keemilises muundamises. Reaktsiooni viimases etapis vabanevad apoensüüm ja koensüüm muutumatul kujul.

2. ja 3. etapis seostatakse substraadi molekuli transformatsiooni kovalentsete sidemete katkemise ja sulgemisega.

Pärast keemiliste reaktsioonide läbiviimist läheb ensüüm algsesse olekusse ja reaktsiooniproduktid eraldatakse.

Spetsiifilisus

Ensüümi võimet katalüüsida teatud tüüpi reaktsioone nimetatakse spetsiifilisuseks.

Spetsiifilisust on kolme tüüpi:

1. - suhteline või rühmaspetsiifilisus - ensüüm toimib kindlale liigile keemiline side(näiteks ensüüm pepsiin lõikab peptiidsideme);

2. – absoluutne spetsiifilisus - ensüüm toimib ainult ühele rangelt määratletud substraadile (näiteks ensüüm ureaas lõhustab amiidsideme ainult uureas);

3. – stöhhiomeetriline spetsiifilisus - ensüüm toimib ainult ühele stereoisomeerile (näiteks glükosidaasi ensüüm fermenteerib ainult D-glükoosi, kuid ei mõjuta L-glükoosi).

Ensüümi spetsiifilisus tagab metaboolsete reaktsioonide kulgemise korrapärasuse.

Ensüümid on valgumolekulid, mis katalüüsivad keemilised reaktsioonid elavates süsteemides. Ensüümide suhteline molekulmass 10 kuni 5 kuni 10 kuni 7 kraadi

Kõik biokeemilised reaktsioonid on katalüütilised. Biokeemiliste reaktsioonide katalüsaatorid on valgulise iseloomuga ja neid nimetatakse ensüümideks.

Ensüümid erinevad tavalistest katalüsaatoritest selle poolest, et:

1) Neil on suurem katalüütiline efektiivsus. Ensüümide efektiivsust väljendab molaarne aktiivsus – substraadi molekulide arv, mis muutuvad reaktsiooniproduktideks ajaühikus, eeldusel, et ensüüm on substraadiga täielikult küllastunud.

2) Ensüümid on väga spetsiifilised, st. tegevuse selektiivsus. Eristama substraat ja Grupp spetsiifilisus. Substraat spetsiifilisus hõlmab ka stereospetsiifilisust – katalüütilise aktiivsuse avaldumist ainult ühe antud aine stereoisomeeri suhtes.

Rühmaspetsiifilisusega ensüümid pakuvad erinevate substraatide transformatsioone, kuid millel on teatud struktuurifragmendid.

3) Ensüümid näitavad maksimaalset efektiivsust ainult madalatel temperatuuritingimustel (36 * -38 *), mida iseloomustab väike temperatuuride ja pH väärtuste vahemik

Ensüümid katalüüsivad aminohapete muundamist; seedeensüümid lõhustavad valkude endi peptiidsidemeid; kõik biokeemilised reaktsioonid viiakse läbi ensüümide juuresolekul

Iga ensüüm katalüüsib ainult konkreetset keemilist reaktsiooni.

Teine juhtum on laia substraadi spetsiifilisusega ensüümid.

Ensüümide kõrge spetsiifilisuse tõttu pöörduvates protsessides suurendavad nad teatud tingimustel tavaliselt ainult õiges suunas kulgeva reaktsiooni kiirust. See on üks erinevusi ensümaatilise katalüüsi ja lihtsa katalüüsi vahel.

Kehas kasutatakse ensümaatiliste protsesside reguleerimiseks aktivaatorid ja inhibiitorid.

Inhibiitorid pärsivad ensüümide toimet. Seal on pööratavad ja pöördumatu pärssimine ensüüm.

Pöörduvust täheldatakse koostoimel metallikatioonide-toksiliste ainetega: Hg, Pb, Cd või valgulise iseloomuga inhibiitoritega.

Pöördumatu inhibeerimise korral blokeerib substraadiga struktuurselt sarnane inhibiitor ensüümi aktiivse tsentri, muutes selle püsivalt töövõimetuks. (mürgised ained)

12. Ensümaatilise reaktsiooni kiiruse sõltuvus: a) temperatuurist; b) söötme pH; c) ensüümi kontsentratsioon. Selgitage oma vastust graafikute abil.

Suurendusega temperatuuriüle teatud väärtuse (45*-50*) aeglustuvad biokeemilised reaktsioonid järsult ja seejärel peatuvad, mis on seotud ensüümide inaktiveerumisega kõrged temperatuurid. Ensüümide aktiivsuse langus optimaalsest kõrgemal temperatuuril on seotud valgu termilise denaturatsiooniga, mis toimub temperatuuril 50*-60* ja mõnel juhul isegi temperatuuril 40*.

Ensüümide aktiivsuse vähenemine väärtustel pH, mis erineb optimaalsest väärtusest, on seletatav selle ionisatsiooniastme muutumisega, ioon-iooni olemuse muutumisega ja muude interaktsioonidega, mis tagavad valgu tertsiaarse struktuuri stabiilsuse. Enamiku ensüümide puhul langeb optimaalne pH väärtus kokku füsioloogiliste väärtustega (7,3-7,4). On ensüüme, mille normaalseks toimimiseks on vaja tugevalt happelist (pepsiin 1,5-2,5) või tugevalt aluselist (arginaas 9,5-9,9) keskkonda.

Kõrgel kontsentratsioon substraadiga, mis tagab ensüümi kõigi aktiivsete saitide täieliku küllastumise, reaktsioonikiirus lakkab sõltumast substraadi kontsentratsioonist, kuid reaktsioonikiirus jääb sõltuvaks ensüümi kontsentratsioonist

PUNASES ÕPIKUS 227. LEHEKÜLJEL TARBID

Ensümaatilise reaktsiooni kineetika tunnused. Substraadi kontsentratsiooni mõju graafiline sõltuvus ensümaatilise reaktsiooni kiirusest (ensüümi konstantsel kontsentratsioonil). Michaelis-Menteni võrrand ja selle analüüs.

Iga ensümaatilise reaktsiooni puhul on vahereaktsioon substraadi molekuli (St) kinnitumine ensüümi (E) aktiivsesse keskusesse koos ensüümi-substraadi kompleksi () ilmnemisega, mis laguneb edasi reaktsioonisaadusteks (P) ja ensüümi molekul:

Kus k1 , k-1 , k2 on üksikute etappide kiiruskonstandid

Ensüüm-substraadi kompleksi moodustumine viib elektronide ümberjaotumiseni substraadi molekulis. Reaktsiooni kiirus sõltub substraadi kontsentratsioonist. Substraadi madala kontsentratsiooni korral on reaktsioon substraadi suhtes esimest järku (Nst = 1) ja kõrgete kontsentratsioonide korral null (Nst = 0). Sel juhul muutub reaktsioonikiirus maksimaalseks. Ensümaatilise reaktsiooni maksimaalne kiirus sõltub ensüümi kontsentratsioonist süsteemis.

GRAAFIK LK 227 PUNANE ÕPIK

Esimest korda koostasid Michaelis ja Menten ensümaatiliste protsesside kineetilise kirjelduse, kes pakkusid välja võrrandi:

Km - Michaelise konstant, võttes arvesse üksikute reaktsioonide kiiruskonstantide väärtusi (K1, K-1, K2), on arvuliselt võrdne substraadi kontsentratsiooniga, mille juures ensümaatilise reaktsiooni kiirus on võrdne poole maksimumiga ( U max / 2)

Antud ensümaatilise reaktsiooni Km väärtus sõltub substraadi tüübist, reaktsioonikeskkonna pH-st, temperatuurist ja ensüümi kontsentratsioonist süsteemis. Mida kiiremini reaktsioon kulgeb, seda väiksem on km. Ensümaatilise reaktsiooni kiirust mõjutab aktivaatorite ja inhibiitorite olemasolu. Kiirus sõltub substraadi ja ensüümi kontsentratsioonist.