10. Loodusliku valgu struktuuri kujunemine

10.1. Valkude loomuliku ruumilise struktuuri moodustumise rakusisene regulatsioon

Rakus sünteesitud polüpeptiidahelad, mis moodustuvad aminohappejääkide järjestikuse ühendamise tulemusena, on justkui täielikult voltimata valgu molekulid. Selleks, et valk omandaks oma loomupärased funktsionaalsed omadused, peab ahel ruumis teatud viisil voltima, moodustades funktsionaalselt aktiivse (“natiivse”) struktuuri. Vaatamata tohutule hulgale ruumistruktuuridele, mis on teoreetiliselt ühe aminohappejärjestuse jaoks võimalikud, viib iga valgu voltimine ühe natiivse konformatsiooni moodustumiseni. Seega peab olema kood, mis määratleb seose polüpeptiidahela aminohappejärjestuse ja selle moodustatava ruumilise struktuuri tüübi vahel. Selle suhte selgitamine on lahendamata probleem, mille olulisust on vaevalt võimalik üle hinnata. Tõepoolest, praegu on juba selge, kuidas aminohappejärjestused on DNA struktuuris kodeeritud, kuid natiivse valgu konformatsiooni kujunemist määravad põhimõtted jäävad siiski "elu saladuseks". Valkude voltimise uurimisega alustati suhteliselt hiljuti. Kogunenud info (põhiliselt üksikute puhastatud valkude lahustega läbiviidud uuringute tulemuste põhjal) võimaldas järeldada, et ruumistruktuuri kujunemine on spontaanne protsess, mis ei nõua täiendavat informatsiooni ega energiaallikat. Eeldati, et need sätted kehtivad ka rakusiseste valkude voltimise kohta. Kuid nagu sageli bioloogias, sundisid hilisemad avastused sellist loogikat tagasi lükkama; nad näitasid, et tegelikkuses on olukord palju keerulisem. Selgus, et valgu voltimise protsessi in vivo ei saa pidada ei spontaanseks ega energiasõltumatuks. Tänu raku sees eksisteerivale väga koordineeritud regulatsioonisüsteemile langeb polüpeptiidahel oma "sünnihetkest" alates ribosoomist lahkudes tegurite kontrolli alla, mis ilma spetsiifilist voltimisrada muutmata (määratud geneetilise koodiga) , loovad optimaalsed tingimused loomuliku ruumistruktuuri kiireks ja tõhusaks kujundamiseks.

10.2. Valgu ruumilise struktuuri kujunemine on mitmeetapiline protsess

See on põhjustatud üksteisest lineaarses järjestuses kaugel asuvate aminohappejääkide interaktsioonist. Hooldustegurid:

vesiniksidemed

hüdrofoobsed interaktsioonid (vajalikud valgu struktuuri ja bioloogiliste funktsioonide jaoks)

disulfiid- ja soolasillad

ioonsed ja van der Waalsi sidemed.

Enamikus valkudes on molekulide pinnal aminohapperadikaalide jääke, millel on hüdrofiilsed omadused. HC - radikaalid, mis on hüdrofoobsed, asuvad molekulide sees. See jaotus on oluline valgu loomuliku struktuuri ja omaduste kujunemisel.

Selle tulemusena on valkudel hüdraarkest ja tertsiaarse struktuuri stabiliseerumine on suuresti tingitud hüdrofoobsetest interaktsioonidest. Näiteks 25-30% aminohappejääkidest globuliini molekulides on väljendunud hüdrofoobsete radikaalidega, 45-50% sisaldab ioonseid ja polaarseid radikaalirühmi.

Valkude struktuuri eest vastutavad aminohappejääkide külgahelad eristuvad suuruse, kuju, laengu ja vesiniksidemete moodustamise võime, samuti keemilise reaktsioonivõime järgi:

alifaatsed külgahelad, näiteks valiin, alaniin. Just need jäägid moodustavad hüdrofoobseid interaktsioone.

hüdroksüülitud alifaatne (seeria, treoniin). Need aminohappejäägid osalevad vesiniksidemete, aga ka estrite, näiteks väävelhappega, moodustamisel.

aromaatsed - need on fenüülalaniini, türosiini, trüptofaani jäägid.

aluseliste omadustega aminohappejäägid (lüsiin, arginiin, histidiin). Selliste aminohapete ülekaal polüpeptiidahelas annab valkudele nende põhiomadused.

happeliste omadustega jäägid (asparagiin- ja glutamiinhape)

amiid (asparagiin, glutamiin)

Mitut polüpeptiidahelat sisaldavad valgud on kvaternaarse struktuuriga. See viitab sellele, kuidas ketid on üksteise suhtes virnastatud. Selliseid ensüüme nimetatakse subühikuteks. Praegu on tavaks kasutada terminit "domeen", mis tähistab valgu molekuli kompaktset kerakujulist ühikut. Paljud valgud koosnevad mitmest sellisest ühikust massiga 10 kuni 20 kDa. Kõrge molekulmassiga valkudes on üksikud domeenid ühendatud suhteliselt paindlike PPC piirkondadega. Loomade ja inimeste organismis on veelgi keerulisemad valkude struktuursed organisatsioonid, mille näiteks võivad olla multiensüümsüsteemid, eriti püruvaadi dekarboksülaasi kompleks.

Loodusliku valgu mõiste

Teatud pH ja temperatuuri väärtuste korral on PPC-l reeglina ainult üks konformatsioon, mida nimetatakse natiivseks ja mille juures valk täidab organismis oma spetsiifilist funktsiooni. Peaaegu alati domineerib see üksik konformatsioon energeetiliselt kümnete ja sadade muude konformatsioonide üle.

Klassifikatsioon. Valkude bioloogilised ja keemilised omadused

Valkude klassifitseerimine ei ole rahuldav; neid klassifitseeritakse tavapäraselt nende ruumilise struktuuri, lahustuvuse, bioloogiliste funktsioonide, füüsikalis-keemiliste omaduste ja muude tunnuste järgi.

1. Molekulide struktuuri ja kuju järgi jagunevad valgud:

kerajas (sfääriline)

fibrillaarne (filamentne)

2. keemilise koostise järgi jagunevad:

Lihtne, mis koosneb ainult aminohappejääkidest

Komplekssed, nende molekulides on mittevalguühendid. Komplekssete valkude klassifikatsioon põhineb mittevalgukomponentide keemilisel olemusel.

Üks peamisi klassifikatsiooni tüüpe:

Z. vastavalt teostatud bioloogilistele funktsioonidele:

ensümaatiline katalüüs. Bioloogilistes süsteemides katalüüsivad kõiki keemilisi reaktsioone spetsiifilised ensüümvalgud. Rohkem kui 2000 teada

ensüümid. Ensüümid on võimsad biokatalüsaatorid, mis kiirendavad reaktsioone vähemalt 1 miljon korda.

Transport ja kogumine

Paljude väikeste molekulide ja erinevate ioonide ülekandmist teostavad sageli spetsiifilised valgud, nagu hemoglobiin, müoglobiin, mis kannavad hapnikku. Kogunemise näide: Ferritiin akumuleerub maksas.

koordineeritud liikumine. Valgud on kontraktiilsete lihaste (aktiini- ja müosiinkiud) põhikomponent. Liikumine mikroskoopilisel tasemel on kromosoomide lahknemine mitoosi ajal, spermatosoidide liikumine lipu tõttu.

mehaaniline tugi. Naha ja luude kõrge elastsus on tingitud fibrillaarse valgu – kollageeni – olemasolust.

immuunkaitse. Antikehad on väga spetsiifilised valgud, mis on võimelised ära tundma ja siduma viiruseid, baktereid, teiste organismide rakke.

Impulsside genereerimine ja edastamine. Närvirakkude reaktsiooni impulssidele vahendavad retseptorvalgud

kasvu ja diferentseerumise reguleerimine. Rakkude diferentseerumise kasvuks on vajalik geneetilise informatsiooni ekspressioonijärjestuse range reguleerimine. Organismi suvalisel eluperioodil ekspresseerub ainult väike osa raku genoomist. Näiteks teatud valgukompleksi toimel moodustub kõrgemates organismides neuronite võrgustik.

Peptiidide ja valkude muud funktsioonid hõlmavad hormonaalset. Pärast seda, kui inimene õppis hormonaalseid peptiide sünteesima, hakkas neil olema ülimalt oluline biomeditsiiniline tähtsus. Peptiidid on erinevad antibiootikumid, näiteks valinomütsiin, vähivastased ravimid. Lisaks täidavad valgud mehaanilise kaitse funktsioone (juuste keratiin või limaskestad, mis vooderdavad seedetrakti või suuõõne).

Mis tahes elusorganismide olemasolu peamine ilming on nende omasuguste paljunemine. Lõppkokkuvõttes on pärilik teave kõigi organismi valkude aminohappejärjestuse kodeerimine. Inimese tervist mõjutavad valgutoksiinid.

Valkude molekulmassi mõõdetakse daltonites (Da) - see on massiühik, mis on peaaegu võrdne vesiniku massiga (-1000). Terminid dalton ja molekulmass on kasutusele võetud vaheldumisi. Enamiku valkude Mr on vahemikus 10 kuni 100 000.

l SÜND(Natura (lat.) - loodus) on ainulaadne valgu molekuli füüsikaliste, füüsikalis-keemiliste, keemiliste ja bioloogiliste omaduste kompleks, mis kuulub sellesse, kui valgumolekul on oma loomulikus, loomulikus (natiivses) olekus.

l Viitamiseks protsessile, mille käigus valgu loomulikud omadused kaovad, kasutatakse terminit DENATURATION.

l denatureerimine - see on valgu loomulike, natiivsete omaduste äravõtmine, millega kaasneb valgumolekuli kvaternaarse (kui see oli), tertsiaarse ja mõnikord ka sekundaarse struktuuri hävimine, mis tekib siis, kui kaasatud on disulfiid- ja nõrka tüüpi sidemed. nende struktuuride moodustumisel hävivad.

l Esmastruktuur säilib, sest selle moodustavad tugevad kovalentsed sidemed.

l Hävitamine esmane struktuur võib tekkida ainult valgu molekuli hüdrolüüsi tulemusena pikaajalisel keetmisel happe- või leeliselahuses.

l VALGU DENATUREERIMISE PÕHJUSLIKUD TEGURID

saab jagada füüsiline ja keemiline.

Füüsilised tegurid

l Kõrged temperatuurid

l Ultraviolettkiirgus

l Röntgenikiirgus ja radioaktiivne kokkupuude

l Ultraheli

l Mehaaniline mõju (nt vibratsioon).

Keemilised tegurid

l Kontsentreeritud happed ja leelised. Näiteks trikloroäädikhape (orgaaniline), lämmastikhape (anorgaaniline).

l Raskmetallide soolad

l orgaanilised lahustid ( etanool, atsetoon)

l Taimsed alkaloidid

l Muud ained, mis on võimelised lõhkuma valgu molekulide nõrku sidemeid.

l Kokkupuudet denaturatsioonifaktoritega kasutatakse seadmete ja instrumentide, samuti antiseptikumide steriliseerimiseks.

denaturatsiooni pöörduvus

l In vitro on denaturatsioon enamasti pöördumatu

l In vivo organismis on võimalik kiire renaturatsioon. Selle põhjuseks on spetsiifiliste valkude tootmine elusorganismis, mis “tunnevad ära” denatureeritud valgu struktuuri, kinnituvad sellega nõrkade sidetüüpide abil ja loovad optimaalsed tingimused renaturatsiooniks.

l Sellised spetsiifilised valgud on tuntud kui " kuumašoki valgud», « stressivalgud või saatjad.

l Millal erinevat tüüpi Stress kutsub esile järgmiste valkude sünteesi:

l keha ülekuumenemise korral (40-440С),

l juures viirushaigused,

Mürgistuse korral raskmetallide soolade, etanooliga jne. Denaturatsiooni pöörduvus

In vitro (in vitro) on see enamasti pöördumatu protsess. Kui denatureeritud valk asetatakse looduslikule lähedale, võib see renatureerida, kuid väga aeglaselt ja see nähtus ei ole tüüpiline kõigile valkudele.

In vivo organismis on võimalik kiire renaturatsioon. Selle põhjuseks on spetsiifiliste valkude tootmine elusorganismis, mis “tunnevad ära” denatureeritud valgu struktuuri, kinnituvad sellega nõrkade sidetüüpide abil ja loovad optimaalsed tingimused renaturatsiooniks. Sellised spetsiifilised valgud on tuntud kui " kuumašoki valgud" või " stressivalgud».

Stressivalgud

Neid valke on mitu perekonda, need erinevad molekulmassi poolest.

Näiteks tuntud valk hsp 70 - kuumašoki valk massiga 70 kDa.

Neid valke leidub kõigis keharakkudes. Samuti täidavad nad polüpeptiidahelate transportimist läbi bioloogiliste membraanide ja osalevad valgumolekulide tertsiaarsete ja kvaternaarsete struktuuride moodustamises. Neid stressivalkude funktsioone nimetatakse saatja. Erinevat tüüpi stressi korral toimub selliste valkude sünteesi indutseerimine: keha ülekuumenemisel (40–44 0 C), viirushaiguste korral, mürgistusel raskmetallide soolade, etanooliga jne.

Lõunapoolsete rahvaste organismis leiti põhjapoolse rassiga võrreldes suurenenud stressivalkude sisaldus.

Kuumašoki valgu molekul koosneb kahest kompaktsest gloobulist, mis on ühendatud vaba ahelaga:

Erinevatel kuumašokivalkudel on ühine ehitusplaan. Kõik need sisaldavad kontaktdomeene.

Erinevad erinevate funktsioonidega valgud võivad sisaldada samu domeene. Näiteks on erinevatel kaltsiumi siduvatel valkudel kõigil sama domeen, mis vastutab Ca +2 seondumise eest.

Domeenistruktuuri roll on selles, et see annab valgule suuremad võimalused oma funktsiooni täitmiseks tänu ühe domeeni liikumisele teise suhtes. Kahe domeeni ühenduskohad on selliste valkude molekuli struktuurselt nõrgim koht. Just siin toimub kõige sagedamini sidemete hüdrolüüs ja valk hävib.

Kuumašoki valgu molekul koosneb kahest kompaktsest gloobulist, mis on ühendatud vaba ahelaga.

Samuti saatjate osalusel kokkuklapitavad valke nende sünteesi ajal, võimaldades valkudel omandada loomulik struktuur.

Riis. 3.9. Laktoglobuliini, tüüpilise a/p valgu tertsiaarne struktuur (vastavalt PDB-200I) (Brownlow, S., Marais Cabral, J. H., Cooper, R., Flower, D. R., Yewdall, S. J., Polikarpov, I., North, A. C. , Sawyer, L.: Struktuur, 5, lk 481. 1997)

Ruumiline struktuur ei sõltu polüpeptiidahela pikkusest, vaid igale valgule omaste aminohappejääkide järjestusest, samuti vastavatele aminohapetele iseloomulikest kõrvalradikaalidest. Valgu makromolekulide ruumilise kolmemõõtmelise struktuuri või konformatsiooni moodustavad peamiselt vesiniksidemed, aga ka hüdrofoobsed interaktsioonid aminohapete mittepolaarsete külgradikaalide vahel. Vesiniksidemed mängivad tohutut rolli valgu makromolekuli ruumilise struktuuri kujunemisel ja säilitamisel. Kahe elektronegatiivse aatomi vahel moodustub vesinikside ühega neist aatomitest kovalentselt seotud vesiniku prootoni abil. Kui moodustamises osaleb vesinikuaatomi ainus elektron elektronide paar, siis tõmbub prooton naaberaatomi poole, moodustades vesiniksideme. Vesiniksideme tekkimise eelduseks on vähemalt ühe vaba elektronpaari olemasolu elektronegatiivse aatomi juures. Mis puutub hüdrofoobsetesse interaktsioonidesse, siis need tekivad kokkupuutel mittepolaarsete radikaalide vahel, mis ei suuda lõhkuda vesiniksidemeid veemolekulide vahel, mis nihkub valgugloobuli pinnale. Valgu sünteesimisel kogutakse gloobuli sisse mittepolaarsed keemilised rühmad ja polaarsed surutakse selle pinnale välja. Seega võib valgumolekul olla neutraalne, positiivselt või negatiivselt laetud, olenevalt lahusti pH-st ja valgu ioonrühmadest. Nõrgad interaktsioonid hõlmavad ka ioonsed sidemed ja van der Waalsi interaktsioonid. Lisaks säilitab valkude konformatsiooni kovalentne S-S võlakirjad moodustub kahe tsüsteiinijäägi vahel. Hüdrofoobsete ja hüdrofiilsete interaktsioonide tulemusena omandab valgumolekul spontaanselt ühe või mitu termodünaamiliselt soodsaimat konformatsiooni ning kui natiivne konformatsioon on mistahes välismõjude tagajärjel häiritud, on võimalik selle täielik või peaaegu täielik taastumine. Seda näitas esmakordselt K. Anfinsen, kasutades näitena katalüütiliselt aktiivset valgu ribonukleaasi. Selgus, et uurea või p-merkaptoetanooliga kokkupuutel muutub selle konformatsioon ja selle tulemusena katalüütiline aktiivsus järsult väheneb. Karbamiidi eemaldamine viib valgu konformatsiooni üleminekuni algsesse olekusse ja katalüütiline aktiivsus taastub.

Seega on valkude konformatsioon kolmemõõtmeline struktuur ja selle moodustumise tulemusena lähenevad paljud polüpeptiidahela kaugemates osades asuvad aatomid üksteisele ja omandavad üksteisele toimides uusi omadusi, mis puuduvad üksikutes aminorühmades. happed või väikesed polüpeptiidid. See nn tertsiaarne struktuur, mida iseloomustab polüpeptiidahelate orientatsioon ruumis (joonis 3.9). Kera- ja fibrillaarsete valkude tertsiaarne struktuur erineb üksteisest oluliselt. Valgumolekuli vormi on tavaks iseloomustada sellise näitajaga nagu asümmeetriaaste (molekuli pika telje ja lühikese telje suhe). Globulaarsetes valkudes on asümmeetria aste 3–5, nagu fibrillaarsete valkude puhul, on see väärtus palju suurem (80–150).

Kuidas siis primaarsed ja sekundaarsed voltimata struktuurid muutuvad volditud väga stabiilseks vormiks? Arvutused näitavad, et teoreetiliselt võimalike kombinatsioonide arv valkude kolmemõõtmeliste struktuuride moodustamiseks on mõõtmatult suurem kui looduses tegelikult eksisteerivad. Ilmselt on konformatsioonilise stabiilsuse peamiseks teguriks energeetiliselt soodsaimad vormid.

Sula gloobuli hüpotees. Üks võimalus uurida polüpeptiidahela voltimist kolmemõõtmeliseks struktuuriks on valgu molekuli denatureerimine ja sellele järgnev taasküllastumine.

K. Anfinseni katsed ribonukleaasiga näitavad ühemõtteliselt võimalust koostada täpselt denaturatsiooni tagajärjel häiritud ruumiline struktuur (joon. 3.10).

Sellisel juhul ei nõua natiivse konformatsiooni taastamine täiendavate struktuuride olemasolu. Millised mudelid polüpeptiidahela voltimiseks vastavaks konformatsiooniks on kõige tõenäolisemad? Üks laialt levinud valgu iseorganiseerumise hüpoteese on sulaglobuli hüpotees. Selle kontseptsiooni raames eristatakse mitmeid valgu isekoostumise etappe.

• 1. Voldimata polüpeptiidahelas moodustuvad vesiniksidemete ja hüdrofoobsete interaktsioonide abil sekundaarstruktuuri eraldi lõigud, mis toimivad seemnena terviklike sekundaarsete ja supersekundaarsete struktuuride moodustamiseks.
• 2. Kui nende kohtade arv jõuab teatud läviväärtuseni, orienteeruvad külgradikaalid ümber ja polüpeptiidahel läheb uude, kompaktsemasse vormi ja mittekovalentsete sidemete arv.

Riis. 3.10.

suureneb oluliselt. iseloomulik tunnus See etapp on spetsiifiliste kontaktide moodustumine aatomite vahel, mis paiknevad polüpeptiidahela kaugemates kohtades, kuid osutusid lähedaseks tertsiaarse struktuuri moodustumise tulemusena.

3. Viimases etapis moodustub valgu molekuli natiivne konformatsioon, mis on seotud disulfiidsidemete sulgemisega ja valgu konformatsiooni lõpliku stabiliseerumisega. Samuti pole välistatud mittespetsiifiline agregatsioon.

polüptiidahelad, mida võib kvalifitseerida looduslike valkude moodustumise vigadeks. Osaliselt volditud polüpeptiidahel (etapp 2) nimetatakse sula gloobuliks ja lava 3 on küpse valgu moodustumisel kõige aeglasem.

Joonisel fig. 3.11 näitab ühe geeni poolt kodeeritud valgu makromolekuli moodustumise varianti. Siiski on teada, et paljudel valkudel on domeen

Riis. 3.11.

(N.K. Nagradova sõnul) nuyu struktuur, moodustub geenide dubleerimise tulemusena ja kontaktide loomine üksikute domeenide vahel nõuab täiendavaid jõupingutusi. Selgus, et rakkudel on spetsiaalsed mehhanismid äsja sünteesitud valkude voltimise reguleerimiseks. Praegu on avastatud kaks nende mehhanismide rakendamisega seotud ensüümi. Üks polüpeptiidahelate voltimise kolmanda etapi aeglasemaid reaktsioone on *

Riis. 3.12.

Lisaks sisaldavad rakud mitmeid katalüütiliselt inaktiivseid valke, mis sellegipoolest annavad suure panuse valkude ruumiliste struktuuride kujunemisse. Need on nn chaperonid ja chaperoniinid (joon. 3.12). Üks molekulaarsete chaperoonide avastajatest L. Ellis nimetab neid üksteisega mitteseotud valguperekondade funktsionaalseks klassiks, mis aitavad kaasa teiste polüpeptiide sisaldavate struktuuride korrektsele mittekovalentsele koostamisele in vivo, kuid ei kuulu nende hulka. kokkupandud struktuurid ja ei osale nende normaalsete füsioloogiliste funktsioonide elluviimises.funktsioonid.

Chaperonid aitavad kaasa kolmemõõtmelise valgu konformatsiooni õigele kokkupanekule, moodustades osaliselt volditud polüpeptiidahelaga pöörduvaid, mittekovalentseid komplekse, inhibeerides samal ajal väärarenenud sidemeid, mis põhjustavad funktsionaalselt inaktiivsete valgustruktuuride moodustumist. Chaperonidele omaste funktsioonide loend sisaldab sulanud gloobulite kaitset agregatsiooni eest, samuti äsja sünteesitud valkude ülekandmist erinevatesse raku lookustesse. Tšaperoonid on valdavalt kuumašokivalgud, mille süntees suureneb järsult stressirohke temperatuuriga kokkupuutel, mistõttu neid nimetatakse ka hsp-ks (kuumašokivalgud). Nende valkude perekondi leidub mikroobi-, taime- ja loomarakkudes. Tšaperoonide klassifikatsioon põhineb nende molekulmassil, mis varieerub vahemikus 10 kuni 90 kDa. Põhimõtteliselt erinevad chaperonide ja chaperoniinide funktsioonid, kuigi mõlemad on valkude kolmemõõtmelise struktuuri kujunemise protsessides abistavad valgud. Tšaperoonid hoiavad vastsünteesitud polüpeptiidahela lahtivoldituna, takistades selle voltimist natiivsest erinevaks vormiks ning chaperoniinid loovad tingimused ainsa õige, natiivse valgustruktuuri tekkeks (joonis 3.13).

Riis. 3.13.

Tšaperoonid / on seotud ribosoomist laskuva nanstseeriva polüpeptiidahelaga. Pärast polüpeptiidahela moodustumist ja vabanemist ribosoomist seostuvad sellega chaperonid ja takistavad agregatsiooni. 2. Pärast voltimist tsütoplasmas eraldatakse valgud chaperoonist ja lähevad vastavale chaperoniinile, kus toimub tertsiaarse struktuuri lõplik moodustumine. 3. Tsütosoolse chaperoni abil liiguvad valgud mitokondrite välismembraanile, kus mitokondriline chaperon tõmbab need mitokondrite sisse ja “kandab” mitokondri chaperoniini, kus toimub voltimine. 4, ja 5 on sarnane 4 , vaid seoses endoplasmaatilise retikulumiga.

Loeng 2a

2.1. Valkude füüsikalised ja keemilised omadused.

Valkudel, nagu ka teistel orgaanilistel ühenditel, on mitmeid füüsikalis-keemilisi omadusi, mille määrab nende molekulide struktuur.

Keemiline Valkude omadused on erakordselt mitmekesised. Omades erineva keemilise olemusega aminohapperadikaale, on valgumolekulid võimelised osalema mitmesugustes reaktsioonides.

2.1.1. Happe-alus umbes Valgumolekulide ilmsed omadused

Nagu aminohapped, oravad kombineerida meeldib peamine umbes ilmselge, ja happeline omadused, st on amfoteersed polüelektrolüüdid.

Valkudes peamine panus aitavad kaasa happe-aluse omaduste kujunemisele laetud radikaalid asub valgugloobuli pinnal.

Peamine umbes ilmselge valkude omadused on seotud aminohapetega nagu arginiin, lüsiin ja histidiin(st on lisaks amino- või iminorühmad).

Happeline valkude omadused on seotud nende olemasoluga glutamiin ja asparagiin aminohapped (millel on täiendav karboksüülrühm).

Valkude lahustuvus.

Igal valgul on teatud lahustuvus, mis sõltub valgu enda olemusest ja lahusti koostisest.

Valgu lahustuvus sõltub:

a) aminohappeline koostis, st valgumolekuli laengu kohta: mida rohkem sisaldab valk polaarseid ja laetud aminohapperadikaale, seda suurem on selle lahustuvus.

b) hüdraatkihi olemasolu (aminohapete polaarsed ja laetud radikaalid seovad veedipoole, mis moodustavad valgu molekuli ümber hüdraadikihi).

Vett eemaldavate ainete (alkohol, atsetoon) lisamine valgu vesilahusele põhjustab hüdraatunud kihi hävimise ja valk sadestub.

Valkude denatureerimine

Spetsiifilised bioloogilised funktsioonid valgud, nagu ensüümid või hormoonid, sõltuvad nendest konformatsioonid, mille rikkumine võib viia bioloogilise aktiivsuse kadumiseni. Sellega seoses väidetakse, et normaalse konformatsiooniga valk on sees emakeelena (looduslik) olek.

Looduslik valk on valk, millel on konformatsioon (ruumiline struktuur), mis määrab molekuli spetsiifilise bioloogilise funktsiooni.

Üsna kerged muutused füüsikalistes tingimustes, sealhulgas pH, temperatuuri muutused või töötlemine teatud orgaaniliste ainete (detergendid, etanool või uurea) vesilahustega, võivad seda konformatsiooni häirida. Sellistele mõjudele allutatud valkudes denatureerimine (Riis. 2.1):

Riis. 2.1. Valgu molekuli denatureerimine

Valkude denatureerimine- see on kvaternaarsete, tertsiaarsete ja osaliselt sekundaarsete struktuuride hävitamine nõrkade mittekovalentsete interaktsioonide (vesinik-, ioon-, hüdrofoobsete) ja disulfiidsidemete katkestamise teel, millega kaasneb valgu funktsiooni kadu.

Eristada denaturatsiooni ja lagunemine valgud. Kell lagunemine toimub primaarstruktuuri killustumine ja valgu makromolekuli fragmentide moodustumine, st bioloogiliselt mitteaktiivsed oligopeptiidid .

Valgumolekuli denatureerimise näide on valkude termiline denatureerimine lahustes 50-60º juures, purunemise tõttu mittekovalentsed interaktsioonid, mille abil moodustub tertsiaarne struktuur.

Sageli toimub denatureerimine kergetes tingimustes pööratav st kui denatureeriv aine eemaldatakse, toimub taastamine ( renaturatsioon) valgu molekuli natiivse konformatsiooni. Paljude valkude puhul võib taastumine olla 100% ja see kehtib mitte ainult vesinik- ja hüdrofoobsete sidemete, vaid ka disulfiidsildade kohta.

Kell pöörduv denaturatsioon taastumas ja bioloogiline aktiivsus valgud.

Need andmed on täiendavad tõendid selle kohta, et valkude sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuurid on eelnevalt määratud aminohappejärjestusega.