Când sunt dizolvate în apă, moleculele de proteine ​​capătă o sarcină pozitivă.

Cum poate fi exprimată această proprietate a unei proteine ​​folosind valoarea pI?

+ a. pI > 7 g pI< 3

b. pI = 7 d. Este imposibil de judecat după semnul acuzației

V. pI< 7 интервале значения рI.

3. Când o proteină care conține aminoacizii glutamat, arginină și valină a fost dizolvată în apă, moleculele proteice au dobândit o sarcină pozitivă. Ce se poate spune despre compoziția de aminoacizi a proteinei?

O. glutamatul este mai mult decât arginina + g arginina este mai mult decât glutamatul

b. valina este mai mică decât glutamatul d. arginina și glutamatul sunt la fel

V. valină este mai mare decât cantitatea de glutamat

4 . Albumina proteică din sânge are o valoare pI de 4,6. Aceasta înseamnă că în soluție apoasă

+ a. proteina este încărcată negativ Semnul sarcinii poate fi oricare

b. proteina este încărcată pozitiv și semnul încărcăturii nu poate fi determinat

V. proteina nu are nicio sarcina

Asemănarea dintre enzime și catalizatorii anorganici este aceea

O. enzima are specificitate mare

b. viteza reacției enzimatice este controlată

+ g. În timpul catalizei, energia sistemului rămâne constantă

Diferența dintre enzime și catalizatori anorganici este asta

(2 raspunsuri):

+ a. enzima are specificitate mare

+ b. viteza reacției enzimatice este controlată

V. În timpul catalizei, energia unui sistem chimic se modifică

d. enzimele catalizează reacții imposibile din punct de vedere energetic

d. în timpul catalizei, direcția unei reacții chimice se schimbă

7. Explicarea structurii enzimei au fost menționați termenii „cofactor și coenzimă”.

Ar trebui clarificat:

+a. cofactorul și coenzima se află în afara situsului activ

b. numai cofactorul este în site-ul activ

V. doar coenzima se află în situsul activ

d. cofactorul și coenzima sunt localizate în situsul activ

d. coenzima este situată în afara locului activ

8. Prin definiție: „Denaturarea proteinelor este

O. pierderea solubilității d. modificarea spațială

b. hidroliza tuturor legăturilor peptidice ale structurii

V. proteoliza parțială +d. pierderi proprietăți naturale veveriţă.

9. Când s-a discutat despre funcțiile unei proteine, a fost folosit termenul „apoenzimă”. Ce au vrut să spună:

O. complex proteină-enzimă + parte proteică a enzimei

b. proteină-enzimă simplă d. proteină-enzimă inactivată.

V. parte neproteică a enzimei

10. Centrul activ al unei proteine ​​enzimatice complexe include secțiuni:

O. numai catalitic și alosteric

b. numai substrat d. catalitic şi alosteric

+ c. substrat și catalitic

11. Conceptul de „specificitate” a unei enzime se bazează pe:

O. tipul de reacție d. structura produsului de reacție

b. structura substratului d. tip de reacție, structura substratului

+v. tipul de reacție și structura substratului și produsul de reacție.

12. La studierea proprietăților enzimei s-a descoperit că aceasta acționează asupra substraturilor din aceeași clasă chimică, având o structură spațială similară. Cum se determină tipul de specificitate posibilă:

O. absolut + g, stereospecificitate

b. grupul I (relativ) d. absolută, stereospecificitate

c.stereospecificitate

13. Teoria „modificărilor induse în configurația spațială a enzimei și substratului” în procesul de interacțiune a acestora a fost prezentată de oamenii de știință

+ O .Koshlandom Menten

b. Lowry D. Fisher

V. Michaelis

14. La caracterizarea proteinei a fost folosit termenul „holoenzimă”. Ce au vrut să spună: asta

+ a. proteină complexă-enzimă d. proteină parte a enzimei

b. proteină-enzimă simplă d. proteină-enzimă inactivată

V. parte neproteică a enzimei

15. Împărțirea enzimelor în clase se bazează pe:

O. structura substratului d. natura coenzimei

b. structura produsului de reacție, tipul de reacție și natura coenzimei

+v. tip de reacție catalizată

16. Enzimele care conțin ioni de fier în centrul activ sunt dezactivate sub influența ionului de cianură. Determinați tipul de inhibiție:

O. competitiv c. nespecifice

b. necompetitiv +g. specific

17. Substanța „efector, modulator” acționează asupra situsului enzimei:

O. substrat d. substrat și alosteric

b. catalitic d. substrat și catalitic

+ c. alosterică

Comparația catalizatorilor enzimatici anorganici Semne de comparație Catalizatorii anorganici Enzime 1. Natura chimică 2. Selectivitatea 3. pH optim 4. Intervale de temperatură 5. Modificarea structurii kat în timpul reacției 6. Creșterea vitezei de reacție.

Comparația catalizatorilor enzimatici anorganici Semne de comparație Catalizatorii anorganici Enzimele 1. Natura chimică Substanțe cu greutate moleculară mică formate din 1 sau mai multe elemente. Proteinele sunt polimeri cu molecule înalte 2. Selectivitate Scăzută, universal Kat – Pt accelerează multiplicarea. reactii. Ridicat. Fiecare regiune are nevoie de propria sa enzimă. 3. pH optim Puternic acid sau alcalin Un interval mic, pentru fiecare. organ - al tău. 4. Intervalele de temperatură Foarte largi 35 – 42 de grade, apoi denaturate. 5. Modificarea structurii kat în timpul reacției Se modifică ușor sau nu se schimbă deloc. Ele se schimbă foarte mult și sunt restaurate la structura lor originală la sfârșitul reacției. 6. Viteza de reacție crescută. De 100 de ori De la 10 la a 8-a putere la 10 la a 12-a putere.

General: capabil să se dizolve în apă și să formeze soluții coloidale; crește viteza de reacție; nu sunt consumate în reacție; amfoter; prezența lor nu afectează proprietățile produșilor de reacție; apariția reacțiilor de culoare este caracteristică; modificarea energiei de activare la care poate avea loc o reacție; nu modificați semnificativ temperatura la care are loc reacția; capabil de denaturare și hidroliză.

Specific: Combinarea celei mai înalte activități cu respectarea unei serii stricte de condiții; Specificitatea acțiunii conform principiului „blocare cu cheie” sau „mănușă de mână”; Stabilitate; Reversibilitatea acțiunii: E + S ES E + P, unde E este o enzimă; S – substrat, P – produs de reacție, ES – complex enzimă-substrat.

Rolul enzimelor în viața organismelor: Tulburări metabolice congenitale; Interconversii de substante; revoluție biochimică; Conversia energiei; Biosinteză; Farmacologie; Ultrastructura membranelor; Aparat genetic; Nutriţie; Metabolismul celular; Cataliză; Reglarea fiziologică; Fermentarea bacteriană.

Diferențe:

1. Viteza reacțiilor enzimatice este mai mare decât cele catalizate de catalizatori anorganici.

2. Enzimele au specificitate mare de substrat.

3. Enzimele sunt proteine ​​prin natura lor chimică, catalizatorii sunt anorganici.

4. Enzimele sunt supuse reglementării (există activatori și inhibitori de enzime), catalizatorii anorganici funcționează nereglați.

5. Enzimele au labilitate conformațională - capacitatea de a suferi modificări ușoare în structura lor datorită ruperii și formării de noi legături slabe.

6. Reacțiile enzimatice apar numai în condiții fiziologice, deoarece acestea lucrează în interiorul celulelor, țesuturilor și organismului (acestea sunt anumite valori ale temperaturii, presiunii și pH-ului).

Proprietăți generale enzime:

1. Nu se consumă în timpul procesului de cataliză;

2. Au activitate mare în comparație cu catalizatorii de altă natură;

3. Au specificitate mare;

4. Labilitate (instabilitate);

5. Sunt accelerate doar acele reacții care nu contrazic legile termodinamicii.

Proprietăți generale ale catalizatorilor anorganici:

1. Natura chimica - substante cu greutate moleculara mica;

2. În timpul reacției, structura catalizatorului se modifică ușor sau nu se modifică deloc;

3. pH optim - puternic acid sau alcalin;

4. Creșterea vitezei de reacție este mult mai mică decât cea cauzată de enzime.

Specificitate - selectivitate foarte mare a enzimelor în raport cu substratul. Specificitatea enzimei se explică prin coincidența configurației spațiale a substratului și a centrului substratului. Atât centrul activ al enzimei, cât și întreaga sa moleculă proteică sunt responsabile pentru specificitatea enzimei. Locul activ al unei enzime determină tipul de reacție pe care o poate efectua enzima. Există trei tipuri de specificitate: absolută, relativă, stereochimică.

Specificitate absolută. Enzimele care acționează pe un singur substrat au această specificitate. De exemplu, zaharaza hidrolizează numai zaharoza, lactaza - lactoza, maltaza - maltoza, ureaza - ureea, arginaza - arginina etc.

Specificitatea relativă este capacitatea unei enzime de a acționa asupra unui grup de substraturi cu tip general conexiuni, de ex. specificitatea relativă se manifestă numai în raport cu un anumit tip de legătură dintr-un grup de substraturi. Exemplu: lipazele descompun legăturile esterice din grăsimile animale și origine vegetală. Amilaza hidrolizează legătura α-glicozidică din amidon, dextrine și glicogen. Alcool dehidrogenaza oxidează alcoolii (metanol, etanol etc.).

Specificitatea stereochimică este capacitatea unei enzime de a acționa asupra unui singur stereoizomer. De exemplu: 1) Izomerie L, B: L-amilaza din salivă și sucul pancreatic scindează numai legăturile L-glucozidice din amidon și nu scindează legăturile D-glucozidice din fibre; 2) Izomeria L și B: În corpul nostru, doar L-aminoacizii suferă transformări, deoarece aceste transformări sunt efectuate de enzimele L-oxidaze, capabile să reacţioneze numai cu forma L a aminoacizilor; 3) Cis-, trans-izomerie: Fumarat-hidrataza poate converti numai izomerul trans (acid fumaric) în acid malic. Izomerul cis (acidul maleic) nu suferă astfel de transformări în corpul nostru.

Localizarea enzimelor depinde de funcțiile lor. Unele enzime sunt pur și simplu dizolvate în citoplasmă, altele sunt asociate cu anumite organite. De exemplu, enzimele redox sunt concentrate în mitocondrii.

Ectoenzimele sunt enzime localizate în membrana plasmatică și care acționează în afara acesteia

Endoenzimele - funcționează în interiorul celulei. Ele catalizează reacții de biosinteză și metabolism energetic.

Exoenzime - secretate de celulă în mediu, în afara celulei, ei despart moleculele mari în fragmente mai mici și, prin urmare, facilitează pătrunderea lor în celulă. Acestea includ enzimele hidrolitice, care joacă un rol extrem de important în nutriția microorganismelor.

1. Enzimele au activitate catalitică mai mare (de milioane de ori mai mare);

2. Activitatea catalitică se manifestă în condiții foarte blânde (temperaturi moderate 37-40ºС, presiune normală, valori apropiate de pH neutru 6,0÷8,0). De exemplu, hidroliza proteinelor în prezența acizilor anorganici și a alcalinelor are loc la 100 °C și mai mult timp de câteva zeci de ore. Cu participarea enzimelor, acest proces are loc în zeci de minute la 30÷40ºС;

3. Enzimele au o specificitate ridicată de acțiune, adică. fiecare enzimă catalizează practic doar o reacție chimică strict definită (de exemplu, platina catalizează câteva zeci de reacții chimice);

4. Activitatea enzimelor din celule este strict controlată și reglată;

5. Nu provoca niciunul reacții adverse;

6. Diferențe legate de natura proteică a enzimelor (labilitatea termică, dependența de pH-ul mediului, prezența activatorilor și inhibitorilor etc.).

Structura enzimelor

Până de curând, se credea că absolut toate enzimele sunt substanțe de natură proteică. Dar, în anii 80, activitatea catalitică a fost descoperită în unele ARN cu molecul scăzut. Aceste enzime au fost numite ribozime . Restul, peste 2000 de enzime cunoscute în prezent, sunt de natură proteică și se caracterizează prin toate proprietățile proteinelor.

După structura lor, enzimele sunt împărțite în:

Simplu sau monocomponent;

Complex sau bicomponent (holoenzime).

Enzimele simple sunt proteine ​​simple și, atunci când sunt hidrolizate, se descompun numai în aminoacizi. Enzimele simple includ enzime hidrolitice (pepsină, tripsină, urază etc.).

Proteinele complexe sunt proteine ​​complexe și, pe lângă lanțurile polipeptidice, conțin o componentă non-proteică ( cofactor ). Majoritatea enzimelor sunt proteine ​​complexe.

Partea proteică a unei enzime cu două componente se numește apoenzima.

Cofactorii pot avea diferite forțe de legătură cu apoenzima.

Dacă un cofactor este strâns legat de un lanț polipeptidic, se numește grupul protetic . Există o legătură covalentă între grupul protetic și apoenzimă.

Dacă un cofactor este ușor separat de apoenzimă și este capabil să existe independent, atunci un astfel de cofactor se numește coenzima.

Legăturile dintre apoenzimă și coenzimă sunt slabe - hidrogen, electrostatic etc.

Natura chimică a cofactorilor extrem de divers. Rolul cofactorilor în enzimele cu două componente este jucat de:

1 – majoritatea vitaminelor (E, K, Q, C, H, B1, B2, B6, B12 etc.);

2- compuși de natură nucleotidică (NAD, NADP, ATP, CoA, FAD, FMN), precum și o serie de alți compuși;

3 – acid lipolic;

4 – multe metale divalente (Mg 2+, Mn 2+, Ca 2+ etc.).

Loc activ al enzimelor.

Enzimele sunt substanțe cu un nivel molecular ridicat, a căror greutate moleculară ajunge la câteva milioane. Moleculele substraturilor care interacționează cu enzimele au de obicei o dimensiune mult mai mică. Prin urmare, este firesc să presupunem că nu întreaga moleculă de enzimă în ansamblu interacționează cu substratul, ci doar o parte a acestuia - așa-numitul „centru activ” al enzimei.

Centrul activ al unei enzime este o parte a moleculei sale care interacționează direct cu substraturile și participă la actul de cataliză.

Centrul activ al enzimei se formează la nivel structura tertiara. Prin urmare, în timpul denaturarii, când structura terțiară este perturbată, enzima își pierde activitatea catalitică. !

Centrul activ este, la rândul său, format din:

- centru catalitic care realizează transformarea chimică a substratului;

- centrul substratului („ancoră” sau tampon de contact), care asigură atașarea substratului la enzimă, formarea unui complex enzimă-substrat.

Nu este întotdeauna posibilă trasarea unei linii clare între centrii catalitic și substrat în unele enzime, acestea coincid sau se suprapun.

În plus față de centrul activ, molecula de enzimă conține un așa-numit centru alosteric . Aceasta este o secțiune a unei molecule de enzimă, ca rezultat al atașării unei anumite substanțe cu molecul scăzut ( efector ), structura terțiară a enzimei se modifică. Aceasta conduce la o modificare a configurației situsului activ și, în consecință, la o modificare a activității enzimei. Acesta este un fenomen de reglare alosterică a activității enzimatice.

Multe enzime sunt multimeri (sau oligomeri ), adică consta din două sau mai multe subunități - protomeri(asemănător cu structura cuaternară a unei proteine).

Legăturile dintre subunități sunt în general necovalente. Enzima prezintă activitate catalitică maximă sub forma unui multimer. Disocierea în protomeri reduce brusc activitatea enzimatică.

Enzime - multimerii conțin de obicei un număr clar de subunități (2-4), adică. sunt di- și tetrameri. Deși sunt cunoscuți hexa și octameri (6-8), trimerii și pentamerii (3-5) sunt extrem de rari.

Enzimele multimer pot fi construite fie din aceleași subunități, fie din diferite subunități.

Dacă din subunităţi se formează enzimele multimerice diverse tipuri, pot exista sub forma mai multor izomeri. Formele multiple ale unei enzime sunt numite izoenzime (izoenzime sau izoenzime).

De exemplu, o enzimă este formată din 4 subunități de tipul A și B. Poate forma 5 izomeri: AAAA, AAAB, AABB, ABBB, BBBB. Aceste enzime izomerice sunt izoenzime.

Izoenzimele catalizează aceeași reacție chimică, acționează de obicei pe același substrat, dar diferă în unele proprietăți fizico-chimice (greutate moleculară, compoziție de aminoacizi, mobilitate electroforetică etc.) și localizare în organe și țesuturi.

Grup special enzimele alcătuiesc așa-numitele complexe multimerice. Acestea sunt sisteme de enzime care catalizează etapele succesive ale transformării oricărui substrat. Astfel de sisteme se caracterizează prin legături puternice și organizarea spațială strictă a enzimelor, ceea ce asigură o cale minimă prin substrat și o rată maximă de conversie a acestuia.

Un exemplu este un complex multienzimatic care realizează decarboxilarea oxidativă a acidului piruvic. Complexul este format din 3 tipuri de enzime (M.v. = 4.500.000).

Mecanismul de acțiune al enzimelor

Mecanismul de acțiune al enzimelor este următorul. Când un substrat se combină cu o enzimă, se formează un complex instabil enzimă-substrat. Activează molecula de substrat datorită:

1. polarizarea legăturilor chimice în molecula substratului și redistribuirea densității electronice;

2. deformarea legăturilor implicate în reacție;

3. abordarea și orientarea reciprocă necesară a moleculelor substratului (S).

Molecula de substrat este fixată în centrul activ al enzimei într-o configurație tensionată, în stare deformată, ceea ce duce la o slăbire a rezistenței legăturilor chimice și la reducerea nivelului barierei energetice, adică. substratul este activat.

Există 4 etape în procesul de reacție enzimatică:

1 – atașarea unei molecule de substrat la o enzimă și formarea unui complex enzimă-substrat;

2 – modificarea substratului sub acțiunea unei enzime, făcându-l disponibil pentru o reacție chimică, i.e. activarea substratului;

3 – reacție chimică;

4 – separarea produșilor de reacție de enzimă.

Aceasta poate fi scrisă sub formă de diagramă:

E + S ES ES* EP E + P

unde: E – enzimă, S – substrat, S* – substrat activat, P – produs de reacție.

La prima etapă, acea parte a moleculei de substrat care nu suferă transformări chimice este atașată de centrul substratului folosind interacțiuni slabe.

Pentru formarea unui complex enzimatic-substrat (ES) trebuie îndeplinite trei condiții, care determină specificitatea ridicată a acțiunii enzimatice.

Condiții pentru formarea complexului enzimă-substrat:

1 - conformitatea structurală între substrat și locul activ al enzimei. După cum spune Fischer, ele trebuie să se potrivească „ca o cheie a unui broască”. Această asemănare este asigurată la nivelul structurii terțiare a enzimei, adică. aranjarea spaţială a grupelor funcţionale ale activului centru.

2 Conformitate electrostatică centrul activ al enzimei și al substratului, care este cauzat de interacțiunea grupurilor încărcate opus.

3 Flexibilitatea structurii terțiare a enzimei este „conformitatea indusă”. Conform teoriei conformității forțate sau induse, configurația catalitic activă a moleculei de enzimă poate apărea numai în momentul atașării substratului ca urmare a efectului său deformant conform principiului „mânușă-mânuță”.

Mecanismul de acțiune al enzimelor monocomponente și bicomponente este similar.

Atât apoenzima cât și coenzima participă la formarea complexului enzimă-substrat în enzime complexe. În acest caz, centrul substratului este de obicei situat pe apoenzimă, iar coenzima participă direct la actul de transformare chimică a substratului. În ultima etapă a reacției, apoenzima și coenzima sunt eliberate neschimbate.

În etapele 2 și 3, transformarea moleculei de substrat este asociată cu ruperea și închiderea legăturilor covalente.

După ce au avut loc reacțiile chimice, enzima revine la starea inițială și produsele de reacție sunt separate.

Specificitate

Capacitatea unei enzime de a cataliza un anumit tip de reacție se numește specificitate.

Există trei tipuri de specificitate:

1. - specificitate relativă sau de grup – enzima acţionează asupra unei anumite specii legătură chimică(de exemplu, enzima pepsină scindează legătura peptidică);

2. – specificitate absolută - enzima acționează numai pe un substrat strict definit (de exemplu, enzima ureaza scindează legătura amidă numai în uree);

3. – specificitate stoichiometrică – enzima acționează doar asupra unuia dintre stereoizomeri (de exemplu, enzima glucozidaza fermentează doar D-glucoza, dar nu acționează asupra L-glucozei).

Specificitatea enzimei asigură ordinea reacțiilor metabolice.

Enzime sunt molecule proteice care catalizează reactii chimiceîn sistemele vii. Greutatea moleculară relativă a enzimelor de la puterea 10 la a 5-a la puterea 10 la a 7-a

Toate reacțiile biochimice sunt catalitice. Catalizatorii reacțiilor biochimice sunt de natură proteică și se numesc enzime.

Enzimele diferă de catalizatorii convenționali:

1) Au o eficiență catalitică mai mare. Eficiența enzimelor este exprimată prin activitatea molară - numărul de molecule de substrat transformate în produși de reacție pe unitatea de timp, cu condiția ca enzima să fie complet saturată cu substratul.

2) Enzimele sunt foarte specifice, adică selectivitatea acțiunii. Distinge substratŞi grup specificitate. Substratul specificitatea include și stereospecificitatea - manifestarea activității catalitice față de doar unul dintre stereoizomerii unei substanțe date.

Enzimele cu specificitate de grup asigură transformarea diferitelor substraturi, dar având anumite fragmente structurale.

3) Enzimele prezintă eficiență maximă numai în condiții de temperatură blândă (36*-38*), caracterizate printr-un interval mic de temperaturi și valori ale pH-ului

Enzimele catalizează conversia aminoacizilor; enzimele digestive descompun legăturile peptidice ale proteinelor în sine; toate reacțiile biochimice sunt posibile în prezența enzimelor

Fiecare enzimă catalizează doar o reacție chimică specifică.

Un alt caz sunt enzimele cu specificitate largă de substrat.

Datorită specificității ridicate a enzimelor în procesele reversibile, în anumite condiții, acestea cresc de obicei doar viteza reacției care merge în direcția dorită. Aceasta este una dintre diferențele dintre cataliza enzimatică și cataliza simplă.

În organism, ele sunt folosite pentru a regla procesele enzimatice. activatoriŞi inhibitori.

Inhibitorii inhibă acțiunea enzimelor. Există reversibile și inhibitie ireversibila enzimă.

Reversibil se observă la interacțiunea cu cationi metalici toxici: Hg, Pb, Cd sau cu inhibitori proteici.

Cu inhibare ireversibilă, un inhibitor care este similar structural cu substratul blochează centrul activ al enzimei, făcându-l inoperabil pentru o lungă perioadă de timp. (substanțe otrăvitoare)

12. Dependenţa vitezei de reacţie enzimatică de: a) temperatură; b) pH-ul mediului; c) concentraţia enzimatică. Explicați răspunsul folosind grafice.

La crestere temperatură peste o anumită valoare (45*-50*), reacțiile biochimice încetinesc brusc și apoi se opresc, ceea ce este asociat cu inactivarea enzimelor în timpul temperaturi ridicate. O scădere a activității enzimatice la temperaturi peste valoarea optimă este asociată cu denaturarea termică a proteinei, care are loc la 50*-60* și, în unele cazuri, la 40*

Scăderea activității enzimatice la valori pH, diferită de valoarea optimă, se explică printr-o modificare a gradului de ionizare a acestuia printr-o modificare a naturii ion-ion și alte interacțiuni care asigură stabilitatea structurii terțiare a proteinei. Pentru majoritatea enzimelor, valoarea optimă a pH-ului coincide cu valorile fiziologice (7,3-7,4). Există enzime care necesită un mediu puternic acid (pepsină 1,5-2,5) sau puternic alcalin (arginaza 9,5-9,9) pentru funcționarea lor normală.

La mare concentratii substrat, asigurând saturația completă a tuturor centrilor activi ai enzimei, viteza de reacție încetează să mai depindă de concentrația substratului, dar viteza de reacție rămâne dependentă de concentrația enzimei

GRAFICE DE LA PAGINA 227 ÎN MANUALUL ROȘU

Caracteristici ale cineticii reacției enzimatice. Dependența grafică a efectului concentrației substratului asupra vitezei unei reacții enzimatice (la o concentrație constantă a enzimei). Ecuația Michaelis-Menten și analiza acesteia.

Pentru fiecare reacție enzimatică, reacția intermediară este adăugarea unei molecule de substrat (St) la centrul activ al enzimei (E) cu formarea unui complex enzimă-substrat (), care se descompune în continuare în produși de reacție (P) și o moleculă de enzimă:

Unde k1, k-1, k2 sunt constantele de viteză ale etapelor individuale

Formarea unui complex enzimă-substrat duce la redistribuirea electronilor în molecula substratului. Viteza de reacție depinde de concentrația substratului. La concentrații mici de substrat, reacția are un ordin întâi față de substrat (Nst = 1), iar la concentrații mari este zero (Nst = 0). În acest caz, viteza de reacție devine maximă. Viteza maximă a unei reacții enzimatice depinde de concentrația enzimei din sistem.

GRAF PAGINA 227 MANUAL ROSU

Pentru prima dată, o descriere cinetică a proceselor enzimatice a fost făcută de Michaelis și Menten, care au propus ecuația:

Km – constanta Michaelis, care ia în considerare valorile constantelor de viteză ale reacțiilor individuale (K1, K-1, K2), este numeric egală cu concentrația de substrat la care viteza reacției enzimatice este egală cu jumătate din maxim (U max /2)

Valoarea Km pentru o reacție enzimatică dată depinde de tipul de substrat, pH-ul mediului de reacție, temperatura și concentrația enzimei în sistem. Reacția se desfășoară mai repede cu cât km este mai mic. Viteza unei reacții enzimatice este afectată de prezența activatorilor și inhibitorilor. Rata depinde de concentrația substratului și a enzimei.