Kada se otope u vodi, proteinske molekule dobivaju pozitivan naboj.

Kako se ovo svojstvo proteina može izraziti pomoću pI vrijednosti?

+ a. pI > 7 g< 3

b. pI = 7 d. Nemoguće je prosuditi prema predznaku naboja

V. pI< 7 интервале значения рI.

3. Kada je protein koji sadrži aminokiseline glutamat, arginin i valin otopljen u vodi, molekule proteina su dobile pozitivan naboj. Što se može reći o aminokiselinskom sastavu proteina?

A. glutamat je više od arginina + arginin je više od glutamata

b. valin je manji od glutamata d. arginin i glutamat su isti

V. količina valina je veća od količine glutamata

4 . Protein albumin u krvi ima pI vrijednost od 4,6. To znači da u vodena otopina

+ a. protein je negativno nabijen, predznak naboja može biti bilo koji

b. protein je pozitivno nabijen i ne može se odrediti predznak naboja

V. protein nema naboja

Sličnost između enzima i anorganskih katalizatora je ta

A. enzim ima visoku specifičnost

b. kontrolira se brzina enzimske reakcije

+ g. Tijekom katalize energija sustava ostaje konstantna

Razlika između enzima i anorganski katalizatori je li to

(2 odgovora):

+ a. enzim je visoko specifičan

+ b. kontrolira se brzina enzimske reakcije

V. Tijekom katalize mijenja se energija kemijskog sustava

d. enzimi kataliziraju energetski nemoguće reakcije

d. tijekom katalize mijenja se smjer kemijske reakcije

7. Objašnjavajući strukturu enzima spomenuti su pojmovi “kofaktor i koenzim”.

Treba pojasniti:

+a. kofaktor i koenzim nalaze se izvan aktivnog mjesta

b. samo je kofaktor u aktivnom mjestu

V. samo je koenzim u aktivnom mjestu

d. kofaktor i koenzim nalaze se u aktivnom mjestu

d. koenzim se nalazi izvan aktivnog mjesta

8. Prema definiciji: “Denaturacija proteina je

A. gubitak topljivosti d. promjena u prostoru

b. hidroliza svih peptidnih veza strukture

V. djelomična proteoliza +d. gubitak prirodna svojstva vjeverica.

9. Kada se govorilo o funkcijama proteina, korišten je izraz "apoenzim". Što su mislili:

A. kompleks protein-enzim + proteinski dio enzima

b. jednostavni protein-enzim d. inaktivirani protein-enzim.

V. neproteinski dio enzima

10. Aktivni centar kompleksnog enzimskog proteina uključuje dijelove:

A. samo katalitički; supstratni i alosterički

b. samo katalitička i alosterična

+ c. supstrat i katalizator

11. Koncept "specifičnosti" enzima temelji se na:

A. vrsta reakcije d. struktura produkta reakcije

b. struktura supstrata d. vrsta reakcije, struktura supstrata

+v. vrsta reakcije i struktura supstrata i produkta reakcije.

12. Proučavajući svojstva enzima, otkriveno je da djeluje na supstrate iste kemijske klase, koji imaju sličnu prostornu strukturu. Kako odrediti vrstu moguće specifičnosti:

A. apsolutna + g. skupina, stereospecifičnost

b. grupa I (relativna) d

c.stereospecifičnost

13. Teoriju "induciranih promjena u prostornoj konfiguraciji enzima i supstrata" u procesu njihove interakcije iznijeli su znanstvenici

+ A .Koshlandom Menten

b. Lowry D. Fisher

V. Michaelis

14. Pri karakterizaciji proteina korišten je izraz “holoenzim”. Što su mislili: ovo

+ a. kompleks protein-enzim d. proteinski dio enzima

b. jednostavni protein-enzim d. inaktivirani protein-enzim

V. neproteinski dio enzima

15. Podjela enzima na klase temelji se na:

A. struktura supstrata d. priroda koenzima

b. struktura produkta reakcije, vrsta reakcije i priroda koenzima

+v. vrsta katalizirane reakcije

16. Enzimi koji sadrže ione željeza u aktivnom središtu deaktiviraju se pod utjecajem cijanidnog iona. Odredite vrstu inhibicije:

A. natjecateljski c. nespecifičan

b. nenatjecateljski +g. specifičan

17. Supstanca “efektor, modulator” djeluje na mjesto enzima:

A. supstrat d. supstrat i alosterik

b. katalitički d. supstrat i katalitički

+ c. alosterički

Usporedba anorganskih enzimskih katalizatora Znakovi usporedbe Anorganski katalizatori Enzimi 1. Kemijska priroda 2. Selektivnost 3. Optimalni pH 4. Temperaturni intervali 5. Promjena kat strukture tijekom reakcije 6. Povećanje brzine reakcije.

Usporedba anorganskih enzimskih katalizatora Znakovi usporedbe Anorganski katalizatori Enzimi 1. Kemijska priroda Niskomolekularne tvari sastavljene od 1 ili više elemenata. Proteini su visokomolekularni polimeri 2. Selektivnost Niska, univerzalna kat – Pt ubrzava množenje. reakcije. visoko. Svaka regija treba svoj enzim. 3. Optimalni pH Jako kiselo ili alkalno Mali interval, za svaki. orgulje – tvoje. 4. Temperaturni intervali Vrlo široki 35 – 42 stupnja, zatim denaturiran. 5. Promjena strukture kat tijekom reakcije Malo se mijenja ili se uopće ne mijenja. Oni se jako mijenjaju i vraćaju se u svoju izvornu strukturu na kraju reakcije. 6. Povećana brzina reakcije. 100 puta Od 10 na 8. potenciju na 10 na 12. potenciju.

Općenito: sposoban se otapati u vodi i stvarati koloidne otopine; povećati brzinu reakcije; ne troše se u reakciji; amfoteran; njihova prisutnost ne utječe na svojstva proizvoda reakcije; karakteristična je pojava reakcija u boji; promijeniti energiju aktivacije pri kojoj može doći do reakcije; ne mijenjaju značajno temperaturu na kojoj se reakcija odvija; sposoban za denaturaciju i hidrolizu.

Specifično: Kombinacija najveće aktivnosti uz pridržavanje niza strogih uvjeta; Specifičnost djelovanja prema principu "ključ-brava" ili "ruka-rukavica"; Stabilnost; Reverzibilnost djelovanja: E + S ES E + P, gdje je E enzim; S – supstrat, P – produkt reakcije, ES – kompleks enzim-supstrat.

Uloga enzima u životu organizma: Urođeni metabolički poremećaji; Međupretvorbe tvari; Biokemijska revolucija; Pretvorba energije; Biosinteza; Farmakologija; Ultrastruktura membrana; Genetski aparat; prehrana; Stanični metabolizam; Kataliza; Fiziološka regulacija; Bakterijska fermentacija.

razlike:

1. Brzina enzimskih reakcija veća je od onih koje kataliziraju anorganski katalizatori.

2. Enzimi imaju visoku supstratnu specifičnost.

3. Enzimi su po svojoj kemijskoj prirodi proteini, katalizatori su anorganski.

4. Enzimi su podložni regulaciji (postoje aktivatori i inhibitori enzima), anorganski katalizatori rade neregulirano.

5. Enzimi imaju konformacijsku labilnost - sposobnost podvrgavanja neznatnim promjenama u svojoj strukturi zbog kidanja i stvaranja novih slabih veza.

6. Enzimske reakcije odvijaju se samo u fiziološkim uvjetima, budući da djeluju unutar stanica, tkiva i tijela (to su određene vrijednosti temperature, tlaka i pH).

Opća svojstva enzimi:

1. Ne troše se tijekom procesa katalize;

2. Imaju visoku aktivnost u usporedbi s katalizatorima druge prirode;

3. Imaju visoku specifičnost;

4. Labilnost (nestabilnost);

5. Ubrzavaju se samo one reakcije koje nisu u suprotnosti sa zakonima termodinamike.

Opća svojstva anorganskih katalizatora:

1. Kemijska priroda - tvari niske molekulske mase;

2. Tijekom reakcije struktura katalizatora se neznatno mijenja ili se uopće ne mijenja;

3. Optimalni pH - jako kiselo ili alkalno;

4. Porast brzine reakcije mnogo je manji od onog uzrokovanog enzimima.

Specifičnost - vrlo visoka selektivnost enzima u odnosu na supstrat. Specifičnost enzima objašnjava se podudarnošću prostorne konfiguracije supstrata i središta supstrata. I aktivno središte enzima i cijela njegova proteinska molekula odgovorni su za specifičnost enzima. Aktivno mjesto enzima određuje vrstu reakcije koju enzim može izvesti. Postoje tri vrste specifičnosti: apsolutna, relativna, stereokemijska.

Apsolutna specifičnost. Ovu specifičnost imaju enzimi koji djeluju samo na jedan supstrat. Na primjer, saharaza hidrolizira samo saharozu, laktaza - laktozu, maltaza - maltozu, ureaza - ureu, arginaza - arginin itd.

Relativna specifičnost je sposobnost enzima da djeluje na skupinu supstrata s opći tip veze, tj. relativna specifičnost očituje se samo u odnosu na određenu vrstu veze u skupini supstrata. Primjer: lipaze razgrađuju esterske veze u životinjskim mastima i biljnog porijekla. Amilaza hidrolizira α-glikozidnu vezu u škrobu, dekstrinima i glikogenu. Alkohol dehidrogenaza oksidira alkohole (metanol, etanol itd.).

Stereokemijska specifičnost je sposobnost enzima da djeluje samo na jedan stereoizomer. Na primjer: 1) L, B-izomerija: L-amilaza iz sline i pankreasnog soka cijepa samo L-glukozidne veze u škrobu, a ne cijepa D-glukozidne veze u vlaknima; 2) L i B-izomerija: U našem tijelu samo L-aminokiseline prolaze transformacije, jer te transformacije provode enzimi L-oksidaze, sposobni reagirati samo s L-oblikom aminokiselina; 3) Cis-, trans-izomerija: Fumarat hidrataza može pretvoriti samo trans-izomer (fumarnu kiselinu) u jabučnu kiselinu. Cis izomer (maleinska kiselina) ne prolazi takve transformacije u našem tijelu.

Lokalizacija enzima ovisi o njihovoj funkciji. Neki enzimi su jednostavno otopljeni u citoplazmi, drugi su povezani s određenim organelama. Na primjer, redoks enzimi su koncentrirani u mitohondrijima.

Ektoenzimi su enzimi lokalizirani u plazma membrani i djeluju izvan nje.

Endoenzimi – djeluju unutar stanice. Oni kataliziraju reakcije biosinteze i metabolizma energije.

Egzoenzimi – luče ih stanica u okruženje, izvan stanice, cijepaju velike molekule na manje fragmente i time olakšavaju njihov prodor u stanicu. Tu spadaju hidrolitički enzimi koji imaju izuzetno važnu ulogu u prehrani mikroorganizama.

1. Enzimi imaju veću katalitičku aktivnost (milijun puta veću);

2. Katalitička aktivnost se manifestira u vrlo blagim uvjetima (umjerene temperature 37-40ºS, normalan tlak, blizu neutralnih pH vrijednosti 6,0÷8,0). Na primjer, hidroliza proteina u prisutnosti anorganskih kiselina i lužina odvija se na 100ºC i više nekoliko desetaka sati. Uz sudjelovanje enzima, ovaj proces se odvija u desecima minuta na 30÷40ºS;

3. Enzimi imaju visoku specifičnost djelovanja, t.j. svaki enzim katalizira u osnovi samo strogo definiranu kemijsku reakciju (na primjer, platina katalizira nekoliko desetaka kemijskih reakcija);

4. Aktivnost enzima u stanicama je strogo kontrolirana i regulirana;

5. Ne izazivajte nikakve neželjene reakcije;

6. Razlike vezane uz proteinsku prirodu enzima (toplinska labilnost, ovisnost o pH okoline, prisutnost aktivatora i inhibitora itd.).

Struktura enzima

Donedavno se vjerovalo da su apsolutno svi enzimi tvari proteinske prirode. Ali u 80-ima je otkrivena katalitička aktivnost u nekim niskomolekularnim RNA. Ovi enzimi su nazvani ribozimi . Ostalih, preko 2000 trenutno poznatih enzima, proteinske su prirode i karakteriziraju ih sva svojstva proteina.

Prema strukturi enzimi se dijele na:

Jednostavan ili jednokomponentan;

Složeni ili dvokomponentni (holoenzimi).

Jednostavni enzimi su jednostavni proteini i, kada se hidroliziraju, razgrađuju se samo na aminokiseline. Jednostavni enzimi uključuju hidrolitičke enzime (pepsin, tripsin, ureaza itd.).

Složeni proteini su složeni proteini i osim polipeptidnih lanaca sadrže i neproteinsku komponentu ( kofaktor ). Većina enzima su složeni proteini.

Proteinski dio dvokomponentnog enzima naziva se apoenzim.

Kofaktori mogu imati različite snage veze s apoenzimom.

Ako je kofaktor čvrsto vezan za polipeptidni lanac, naziva se protetička grupa . Između prostetske skupine i apoenzima postoji kovalentna veza.

Ako se kofaktor lako odvaja od apoenzima i sposoban je za neovisno postojanje, tada se takav kofaktor naziva koenzim.

Veze između apoenzima i koenzima su slabe – vodikove, elektrostatičke itd.

Kemijska priroda kofaktora izuzetno raznolika. Ulogu kofaktora u dvokomponentnim enzimima imaju:

1 – većina vitamina (E, K, Q, C, H, B1, B2, B6, B12 itd.);

2- spojevi nukleotidne prirode (NAD, NADP, ATP, CoA, FAD, FMN), kao i niz drugih spojeva;

3 – lipolna kiselina;

4 – mnogi dvovalentni metali (Mg 2+, Mn 2+, Ca 2+ itd.).

Aktivno mjesto enzima.

Enzimi su visokomolekularne tvari, čija molekularna težina doseže nekoliko milijuna. Molekule supstrata koje stupaju u interakciju s enzimima obično imaju mnogo manju veličinu. Stoga je prirodno pretpostaviti da ne cijela molekula enzima kao cjelina komunicira sa supstratom, već samo neki njegov dio - takozvani "aktivni centar" enzima.

Aktivni centar enzima je dio njegove molekule koji izravno stupa u interakciju sa supstratima i sudjeluje u činu katalize.

Aktivni centar enzima nastaje na razini tercijarna struktura. Stoga, tijekom denaturacije, kada je tercijarna struktura poremećena, enzim gubi svoju katalitičku aktivnost !

Aktivni centar pak sastoji se od:

- katalitički centar koji provodi kemijsku transformaciju supstrata;

- središte supstrata ("sidro" ili kontaktni jastučić), koji osigurava pričvršćivanje supstrata na enzim, stvaranje kompleksa enzim-supstrat.

Nije uvijek moguće povući jasnu granicu između katalitičkih i supstratnih centara u nekim se enzimima podudaraju ili preklapaju.

Osim aktivnog centra, molekula enzima sadrži tzv alosterično središte . Ovo je dio molekule enzima, kao rezultat vezanja određene niskomolekularne tvari ( efektor ), mijenja se tercijarna struktura enzima. To dovodi do promjene konfiguracije aktivnog mjesta i, posljedično, do promjene aktivnosti enzima. Ovo je fenomen alosterične regulacije aktivnosti enzima.

Mnogi enzimi su multimeri (ili oligomeri ), tj. sastoji se od dvije ili više podjedinica - protomeri(slično kvaternarnoj strukturi proteina).

Veze između podjedinica općenito su nekovalentne. Enzim ispoljava najveću katalitičku aktivnost u obliku multimera. Disocijacija na protomere naglo smanjuje aktivnost enzima.

Enzimi - multimeri obično sadrže jasan broj podjedinica (2-4), tj. su di- i tetrameri. Iako su heksa- i oktameri (6-8) poznati, trimeri i pentameri (3-5) su iznimno rijetki.

Multimerni enzimi mogu biti izgrađeni od istih ili različitih podjedinica.

Ako multimerni enzimi nastaju iz podjedinica razne vrste, mogu postojati u obliku nekoliko izomera. Višestruki oblici enzima nazivaju se izoenzimi (izoenzimi ili izozimi).

Na primjer, enzim se sastoji od 4 podjedinice tipa A i B. Može tvoriti 5 izomera: AAAA, AAAB, AABB, ABBB, BBBB. Ovi izomerni enzimi su izoenzimi.

Izoenzimi kataliziraju istu kemijsku reakciju, obično djeluju na isti supstrat, ali se razlikuju po nekim fizikalno-kemijskim svojstvima (molekulska težina, sastav aminokiselina, elektroforetska pokretljivost itd.), te lokalizaciji u organima i tkivima.

Posebna skupina enzimi čine tzv multimerni kompleksi. To su sustavi enzima koji kataliziraju uzastopne faze transformacije bilo kojeg supstrata. Takve sustave karakteriziraju jake veze i stroga prostorna organizacija enzima, koja osigurava minimalni put kroz supstrat i maksimalnu brzinu njegove pretvorbe.

Primjer je multienzimski kompleks koji provodi oksidativnu dekarboksilaciju pirogrožđane kiseline. Kompleks se sastoji od 3 vrste enzima (M.v. = 4 500 000).

Mehanizam djelovanja enzima

Mehanizam djelovanja enzima je sljedeći. Kada se supstrat spoji s enzimom, nastaje nestabilan kompleks enzim-supstrat. Aktivira molekulu supstrata zbog:

1. polarizacija kemijskih veza u molekuli supstrata i preraspodjela elektronske gustoće;

2. deformacija veza uključenih u reakciju;

3. pristup i potrebna međusobna orijentacija molekula supstrata (S).

Molekula supstrata je fiksirana u aktivnom središtu enzima u napetoj konfiguraciji, u deformiranom stanju, što dovodi do slabljenja čvrstoće kemijskih veza i smanjuje razinu energetske barijere, tj. supstrat se aktivira.

U procesu enzimske reakcije postoje 4 faze:

1 – vezanje molekule supstrata na enzim i stvaranje kompleksa enzim-supstrat;

2 – promjena supstrata pod djelovanjem enzima, čineći ga dostupnim za kemijsku reakciju, tj. aktivacija supstrata;

3 – kemijska reakcija;

4 – odvajanje produkata reakcije iz enzima.

Ovo se može napisati kao dijagram:

E + S ES ES* EP E + P

gdje je: E – enzim, S – supstrat, S* – aktivirani supstrat, P – produkt reakcije.

U 1. fazi, onaj dio molekule supstrata koji ne prolazi kroz kemijske transformacije, slabim interakcijama je vezan za središte supstrata.

Za nastanak kompleksa enzim-supstrat (ES) moraju biti ispunjena tri uvjeta koji određuju visoku specifičnost djelovanja enzima.

Uvjeti za nastanak kompleksa enzim-supstrat:

1 - strukturalna usklađenost između supstrata i aktivnog mjesta enzima. Kao što Fischer kaže, moraju se slagati "kao ključ u bravu". Ova sličnost je osigurana na razini tercijarne strukture enzima, tj. prostorni raspored funkcionalnih skupina aktivnog centar.

2 Elektrostatička usklađenost aktivno središte enzima i supstrat, što nastaje međudjelovanjem suprotno nabijenih skupina.

3 Fleksibilnost tercijarne strukture enzima je "inducirana usklađenost". Prema teoriji prisilne ili inducirane sukladnosti, katalitički aktivna konfiguracija molekule enzima može nastati samo u trenutku pričvršćivanja supstrata kao rezultat njegovog deformirajućeg učinka prema principu "ruka-rukavica".

Mehanizam djelovanja jednokomponentnih i dvokomponentnih enzima je sličan.

I apoenzim i koenzim sudjeluju u stvaranju kompleksa enzim-supstrat kod složenih enzima. U tom slučaju središte supstrata obično se nalazi na apoenzimu, a koenzim izravno sudjeluje u činu kemijske transformacije supstrata. U posljednjoj fazi reakcije, apoenzim i koenzim se oslobađaju nepromijenjeni.

U fazama 2 i 3 transformacija molekule supstrata povezana je s kidanjem i zatvaranjem kovalentnih veza.

Nakon što su se kemijske reakcije dogodile, enzim se vraća u prvobitno stanje, a produkti reakcije se odvajaju.

Specifičnost

Sposobnost enzima da katalizira određenu vrstu reakcije naziva se specifičnost.

Postoje tri vrste specifičnosti:

1. - relativna ili grupna specifičnost – enzim djeluje na određenu vrstu kemijska veza(npr. enzim pepsin cijepa peptidnu vezu);

2. – apsolutna specifičnost - enzim djeluje samo na jedan strogo određeni supstrat (npr. enzim ureaza cijepa amidnu vezu samo u urei);

3. – stehiometrijska specifičnost – enzim djeluje samo na jedan od stereoizomera (npr. enzim glukozidaza fermentira samo D-glukozu, ali ne djeluje na L-glukozu).

Specifičnost enzima osigurava urednost metaboličkih reakcija.

Enzimi su proteinske molekule koje kataliziraju kemijske reakcije u živim sustavima. Relativna molekularna težina enzima od 10 na 5. potenciju do 10 na 7. potenciju

Sve su biokemijske reakcije katalitičke. Katalizatori za biokemijske reakcije su proteinske prirode i nazivaju se enzimi.

Enzimi se razlikuju od konvencionalnih katalizatora:

1) Imaju veću katalitičku učinkovitost. Učinkovitost enzima izražava se molarnom aktivnošću – brojem molekula supstrata pretvorenih u produkte reakcije u jedinici vremena, pod uvjetom da je enzim potpuno zasićen supstratom.

2) Enzimi su visoko specifični, tj. selektivnost djelovanja. razlikovati supstrat I skupina specifičnost. Podloga specifičnost također uključuje stereospecifičnost - očitovanje katalitičke aktivnosti prema samo jednom od stereoizomera dane tvari.

Enzimi s grupnom specifičnošću osiguravaju transformaciju različitih supstrata, ali imaju određene strukturne fragmente.

3)Enzimi pokazuju maksimalnu učinkovitost samo pod blagim temperaturnim uvjetima (36*-38*), karakterizirani malim rasponom temperatura i pH vrijednosti

Enzimi kataliziraju pretvorbu aminokiselina; probavni enzimi razgrađuju peptidne veze samih proteina; sve su biokemijske reakcije moguće u prisutnosti enzima

Svaki enzim katalizira samo određenu kemijsku reakciju.

Drugi slučaj su enzimi sa širokom specifičnošću supstrata.

Zbog visoke specifičnosti enzima u reverzibilnim procesima, oni pod određenim uvjetima obično povećavaju brzinu samo reakcije koja ide u željenom smjeru. Ovo je jedna od razlika između enzimske i jednostavne katalize.

U tijelu se koriste za regulaciju enzimskih procesa. aktivatori I inhibitori.

Inhibitori inhibiraju djelovanje enzima. Postoje reverzibilni i ireverzibilna inhibicija enzim.

Reverzibilan se opaža u interakciji s kationima toksičnih metala: Hg, Pb, Cd ili s proteinskim inhibitorima.

S ireverzibilnom inhibicijom, inhibitor koji je strukturno sličan supstratu blokira aktivno središte enzima, čineći ga dugo vremena nesposobnim za rad. (otrovne tvari)

12. Ovisnost brzine enzimske reakcije o: a) temperaturi; b) pH okoline; c) koncentracija enzima. Objasnite svoj odgovor pomoću grafikona.

Prilikom povećanja temperatura iznad određene vrijednosti (45*-50*), biokemijske reakcije se naglo usporavaju, a zatim zaustavljaju, što je povezano s inaktivacijom enzima tijekom visoke temperature. Smanjenje aktivnosti enzima na temperaturama iznad optimalnih povezano je s toplinskom denaturacijom proteina, koja se događa na 50*-60*, au nekim slučajevima i na 40*

Smanjenje aktivnosti enzima kod vrijednosti pH, različita od optimalne vrijednosti, objašnjava se promjenom stupnja njegove ionizacije promjenom prirode ion-ionskih i drugih interakcija koje osiguravaju stabilnost tercijarne strukture proteina. Za većinu enzima optimalna pH vrijednost podudara se s fiziološkim vrijednostima (7,3-7,4). Postoje enzimi kojima je za normalno funkcioniranje potrebna jako kisela (pepsin 1,5-2,5) ili jako alkalna (arginaza 9,5-9,9) sredina.

Na visokom koncentracije supstrata, osiguravajući potpuno zasićenje svih aktivnih centara enzima, brzina reakcije prestaje ovisiti o koncentraciji supstrata, ali brzina reakcije ostaje ovisna o koncentraciji enzima

GRAFIKONI NA STRANI 227 U CRVENOM UDŽBENIKU

Značajke kinetike enzimske reakcije. Grafička ovisnost utjecaja koncentracije supstrata na brzinu enzimske reakcije (pri konstantnoj koncentraciji enzima). Michaelis-Mentenova jednadžba i njena analiza.

Za svaku enzimatsku reakciju međureakcija je adicija molekule supstrata (St) na aktivni centar enzima (E) uz stvaranje kompleksa enzim-supstrat (), koji se dalje razgrađuje na produkte reakcije (P) i molekula enzima:

Gdje su k1, k-1, k2 konstante brzina pojedinih stupnjeva

Stvaranje kompleksa enzim-supstrat dovodi do preraspodjele elektrona u molekuli supstrata. Brzina reakcije ovisi o koncentraciji supstrata. Pri niskim koncentracijama supstrata reakcija ima prvi red u odnosu na supstrat (Nst = 1), a pri visokim koncentracijama jednaka je nuli (Nst = 0). U tom slučaju brzina reakcije postaje maksimalna. Maksimalna brzina enzimske reakcije ovisi o koncentraciji enzima u sustavu.

GRAF STRANA 227 CRVENI UDŽBENIK

Po prvi put, kinetički opis enzimskih procesa napravili su Michaelis i Menten, koji su predložili jednadžbu:

Km – Michaelisova konstanta, koja uzima u obzir konstante brzina pojedinih reakcija (K1, K-1, K2), brojčano je jednaka koncentraciji supstrata pri kojoj je brzina enzimske reakcije jednaka polovici maksimuma (U max / 2)

Vrijednost Km za određenu enzimatsku reakciju ovisi o vrsti supstrata, pH reakcijskog medija, temperaturi i koncentraciji enzima u sustavu. Reakcija se odvija brže što je km manji. Na brzinu enzimske reakcije utječe prisutnost aktivatora i inhibitora. Brzina ovisi o koncentraciji supstrata i enzima.